Глютелины (глютенин пшеницы и ржи; оризенин риса; глютелины кукурузы, ячменя, овса) растворяются только в слабых растворах щелочей.

Проламины (глиадин пшеницы и ржи; гордеин ячменя; авенин овса; зеин кукурузы) нерастворимы в воде, но растворяются в 60—80%-ном спирте.

Гистоны (глобин, входящий в состав гемоглобина крови и миглобина мяса, обусловливающий окраску крови и мяса) —белки основного характера.

Протамины (клупеин молок сельди; сальмин молоки лососей; стурин молок осетра; екумбрин молок скумбрии и др.) растворимы в воде, обладают сильнощелочной реакцией.

Склеропротеины (коллаген костей; эластин соединительной ткани; хитин панциря раков и др.) нерастворимы в воде, в разведенных кислотах и щелочах; коллаген при нагревании с водой переходит в желатин, который при охлаждении застывает, образуя студень. На этом свойстве и желатина основано приготовление заливных блюд.

К протеидам относятся: фосфопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды.

Фосфопротеиды (казеин молока; вителлин куриного яйца; ихтулин икры рыб) состоят из простого белка и фосфорной кислоты; в воде нерастворимы, играют важную роль в питании зародышей животных и молодого растущего организма.

Нуклеопротеиды —соединения протаминов и гистонов с нуклеиновыми кислотами, содержатся в клеточных ядрах, играют важную роль в жизнедеятельности организма.

Хромопротеиды (гемоглобин крови; миоглобин мыщечной ткани) представляют собой соединения белка глобина и красящего вещества.

Глюкопротеиды (белки хрящей и слизистых оболочек) состоят из простых белков и глюкозы.

Липопротеиды (белки, содержащие фосфатид) входят в состав протоплазмы и хлорофилловых зерен.

При сушке, посоле, стерилизации и других видах переработки пищевых продуктов природные белки изменяются. Так, при посоле мяса уменьшается общее количество солерастворимых белков, при вымачивании соленой рыбы также уменьшается содержание в ней белков. Поэтому кулинарную обработку пищевых продуктов следует вести так, чтобы свести к минимуму потери белков .и снижение их физиологической ценности.

Небелковые азотистые вещества

К белковым азотистым веществам относятся продукты белков (полипептиды, аминокислоты) или образующие при порче товаров (амины, аммиак и др.), а также алкалоиды (пиперин, перца, никотин, соланин, кофеин чая, твобремин какао), пуриновые основания, меланоидины, меланины (темноокрашенные продукты окисления аминокислоты тирозина), нитриты (соли азотистой кислоты). и др. Полипептиды и аминокислоты полезны для организма как белки; входящие в состав нуклеотидов пуриновые основании являются биологически активными веществами; кофеин и твобремин возбуждают нервную и сердечно-сосудистую повышает аппетит и усвояемость пищи; никотин, соланин, амины – ядра; меланоидины, меланины и витрины пищевой ценности не имеют.

Азотистые вещества при обработке продуктов претерпевают сложные превращения, приводящие к изменению цвета. Потемнение продуктов, сопровождающееся иногда появлением постороннего запаха и специфического вкуса, например, при очистке картофеля, грибов, яблок, овощей, молока, яиц, при выпечке хлеба, приготовлении плодоягодных и овощных соков, кондитерских изделий, во время хранения; некоторых продуктов.

Ферменты-— особые вещества белковой природы, вырабатываемые живой клеткой и являющиеся органическими катализаторами биохимических процессов и реакций в организме И. П. Павлов указывал, что эти вещества играют огромную роль, обусловливая те процессы, благодаря которым осуществляется жизнь. Ферменты могут действовать как внутри клеток (внутриклеточные), так л и вне клеток (внеклеточные), причем в клетках они одних условиях способствуют расщеплению веществ на составные части, а в других – синтезу; вне клеток ферменты только расщепляют вещества.

Действие ферментов строго специфично для каждой реакции требуется определенный фермент. Активность, ферментов связана с состоянием структурных элементов клетки, в которых они сосредоточены. Эта активность очень велика: ничтожное количество ферментов вызывает изменение большой массы вещества. Она зависит от концентрации субстрата, условий процесса, главным образом от температуры, реакции среды (для действия желудочного фермента пепсина требуется сильнокислая среда, а для трипсина —слабощелочная) и присутствия окислительных или восстанавливающих агентов. Оптимальная температура для действия растительных ферментов примерно 50—60°С, а ферментов животного происхождения 40—50°С. При низких температурах ферменты не разрушаются, но становятся не активными; при повышении температуры активность восстанавливается, но при 70-80ºС и выше ферменты разрушаются полностью (при пастеризации, стерилизации, бланшировке и кипячении продуктов). Одни вещества например вещества с группой SH, повышают активность ферментов, другие, напри мер соли тяжелых металлов, снижают ее.

Регулируя активность ферментов созданием соответствующей реакции среды, можно управлять скоростью катализируемых ими процессов, деятельностью ферментов; содержащихся пищевых продуктах, и благодаря этому осуществлять производство и хранение многих товаров (получение ви и чая хранение зерна, картофеля, плодов и овощей и др.)

Ферменты. могут быть простыми или однокомпонентными, и сложными, или двухкомпонентными, стоящими из простого белка (эта часть называется коферментом) и его активной части (простетической группы - витамины В1, В2, В6, РР, атомы металлов, неклеотиды, геминовая группа).

В соответствии принятой Международным биохимическим союзом номенклатурой ферментам присваивают наименования в зависимости от типа катализируемых ими реакции. Однако эти наименования очень сложны, поэтом за каждым ферментом сохранено и старое название, обычно состоящее из названия вещества, на которое действует фермент и окончания «аза» (сахароза - сахараза), или названия катализируемого процесса (гидролиз - гидролазы). Все ферменты по новой классификации разделены на на шесть классов: оксиредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.

Оксиредуктазы — наиболее обширный класс ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы в организме и осуществляющих перенос водорода и электронов (дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазы, цитрохромредуктазы). Эти ферменты имеют специфические коферменты и простетические группы.

Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос химических группировок - метальной СН3, аминной NН2 и др. В зависимости от того, перенос какой группы осуществляют ферменты, они называются: метиламино, карбоксил, формилтрапсферазами. Трансферазы принимают участие в промежуточном обмене веществ.

Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных субстратов. Различают эстеразы, расщепляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и т. д., пептидгидролазы, расщепляющие пептидные связи, гликозидазы, действующие на гликозидные связи, и др.