тракте при m=1,2. Причиной этого, по всей вероятности, является агрегиро-

вание молекул миозина при понижении рН. При хранении в течение длитель-

ного времени возрастает содержание фракции актина в экстракте при m=1,2, что происходит по-видимому, в результате катептического протеолиза бел-

ков. Кроме того, при хранении мяса повышается экстрагируемость при малой

ионной силе минорных белков, в частности М-протеина.

Об изменениях свойств белков в автолизирующей мышечной ткани часто судят по показателю растворимости, под которым подразумевают сте-

пень их экстрагирования буферными растворами определенной ионной силы. По растворимости саркоплазматических белков можно иметь представление о процессах их агрегации с миофибриллярными белками, протеолизе и дена-

турации; по растворимости миофибриллярных белков – о прохождении мышечной тканью отдельных стадий автолиз, целостности миофибрилляр-

ной структуры, а также о протеолизе и денатурации.

Непосредственно после прекращения жизни миозин и актин простран-

ственно разделены и существуют в виде двух самостоятельных белков, поэ-

тому растворимость актомиозиновой фракции парного мяса сразу после убоя велика.

При развитии посмертного окоченения под влиянием энергии гидроли-

тического расщепления АТФ происходят конформационные изменения миозина и актина, в результате чего образуется актомиозин, имеющий значи-

тельно большую молекулярную массу, нежели составляющие его структур-

ные субъединицы. В результате образования актомиозина уменьшается его растворимость, минимальное значение которой по времени совпадает с наи-

большей величиной развиваемого напряжения при посмертном окоченении. При разрешении последнего растворимость актомиозина возрастает, что объясняется разъединением комплекса с образованием пространственно не связанных миозина и актина. Таким образом, фазовый характер изменения растворимости актомиозина определяется периодичностью конформацион-

ных превращений белков, а степень экстрагируемости актомиозионовой фракции позволяет с достаточной точностью судить о времени и степени прохождения посмертных процессов в мышечной ткани.

Отмечаемое при хранении уменьшение растворимости миофибрилляр-

ных белков, несомненно, обусловлено их соединением с образованием акто-

миозинового комплекса и подтверждает наступление стадии посмертного окоченения мышечной ткани. Снижение в этот период рН до конечного значения, расщепление гликогена и АТФ, а также возрастание свободных ионов кальция в межфибриллярном пространстве свидетельствуют о наличии в мышечной ткани условий, необходимых для развития посмертного окоче-

нения. Этот период характеризуется возрастанием упругости и снижением влагоудерживающей способности мяса, снижение рН обуславливает, кроме того, изоэлектрическое осаждение миозина.

Через некоторое время растворимость актомиозина увеличивается, что указывает на диссоциацию белков, наступающую при разрешении посмер-

тного окоченения и переходе мышечной ткани в расслабленное состояние. рН вновь возрастает, а содержание свободных ионов кальция в миофибрил-

лах уменьшается.

Растворимость саркоплазматических белков в первоначальный период хранения снижается. В охлажденном мясе это снижение происходит в тече-

ние 1-2 сут хранения и составляет 20%.

Изменения небелковых компонентов мышечной ткани коррелирует с изменениями саркоплазматических и миофибриллярных белков при хране-

нии. На поздних стадиях автолиза их растворимость возрастает и превышает растворимость в парном мясе.

К а т е п т и ч е с к и й п р о т е о л и з б е л к о в. Протеолитическое разложение белков происходит главным образом под влиянием ферментов, выделяющихся из лизосом при повышении кислотности внутри тканевой жидкости. При снижении рН в результате развития анаэробного гликолиза в охлажденной мышечной ткани создаются условия для повышения проница-

емости лизосомальных мембран и выхода гидролитических ферментов в межфибриллярное пространство.

Одним из наиболее изученных ферментов лизосом является кислая фосфатаза. Кислая фосфатаза легко освобождается из лизосом и при автолизе мышечной ткани В индейке при 2 С ее активность увеличивается уже через несколько часов, достигая максимальной величины через 24 часа, после чего происходит постепенная инактивация фермента. Наибольшая активность кислой фосфатазы отмечена в парном мясе; по мере хранения охлажденного мяса активность уменьшается.

Ф е р м е н т а т и в н а я а т а к у е м о с т ь б е л к о в . Биологическая ценность белков зависит от многих факторов, наиболее важным из которых является баланс незаменимых аминокислот и перевариваемость, или атакуемость белков протеолитическими ферментами.

Глобулярные белки в нативном состоянии плохо гидролизуются ферментами желудочно-кишечного тракта из-за недоступности многих пептидных связей, необходимых для реакции с активным центром фермента (23). Следовательно, структура белков имеет большое значение для их гидролизуемости протеиназами. В некоторых случаях изменения белка при денатурации приводит к уменьшению ферментативной атакуемости.

Полагают, что трипсин гидролизует пептидные, амидные и эфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина. Химотрипсин характеризуется более широкой субстратной специфи-

чностью. Он гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы метионина, фенилаланина, тирозина и триптофана.

Изучена атакуемость трипсином саркоплазматических и миофибрил-

лярных белков грудной мышцы индейки, хранившейся при 2 и -2 С. Воздей-

ствию трипсина в меньшей степени подвергаются саркоплазматические белки, в большей – миофибриллярные. При хранении птицы ферментативная атакуемость белков возрастает. По достижении наибольшего значения в охлажденной мышечной ткани на 5-е сутки хранения ферментативная атаку-

емость белков снижается.

Возможными причинами повышения устойчивости белков к воздей-ствию пищеварительных ферментов в период посмертного окоченения могут быть возникновение специфических связей, не разрушаемых этими фермен-

тами, и уменьшение доступности пептидных связей вследствие агрегирова-

ния белковых молекул. Нарастание ферментативной атакуемости белков при разрешении окоченения и созревании мяса можно объяснить их изменением в результате увеличения рН и ослабления связи между актином и миозином.

Снижение ферментативной атакуемости белков при длительном хране-

нии мышечной ткани является очевидно, следствием воздействия нескольких факторов. Так, уменьшение переваримости саркоплазматических белков мо-

жет происходить из-за ингибирующего действия на этот процесс продуктов протеолиза белков.

Переваримость белков тесно связана с их усвояемостью. Степень усво-

яемости белков in vitro устанавливается путем проведения их гидролитичес-

кого расщепления до и после протеолиза ферментами желудочно-кишечного тракта. Усвояемость аминокислот, так же как и переваримость белков, снижается в момент посмертного окоченения. Она зависит от температуры хранения; пониженные температуры замедляют снижение усвояемости ами-