Каждый белок характеризуется своей изоэлектрической точ­кой (рН): пепсин — 1,0; яичный альбумин — 4,7; сывороточный альбумин — 4,59; желатин — 5,05; лактоглобулин — 5,1; фосфорилаза — 5,8; гемоглобин — 6,87; химотрипсин — 8,6; рибонуклеаза — 9,4; лизоцим — 10,5; цитохром — 10,65.

Значение рН белкового раствора в ИЭТ соответствует прекра­щению переноса макроионов белка в электрическом поле. Если величина рН раствора будет отклоняться от ИЭТ белка, то его эф­фективный заряд увеличится. В области рН выше ИЭТ он будет отрицательным в результате подавления диссоциации основных групп в щелочной среде. Напротив, при рН ниже ИЭТ белок будет обладать положительным суммарным зарядом вследствие подав­ления диссоциации карбоксильных и других кислотных групп.

В ИЭТ наблюдается стабильность белковых пен. С изменени­ем растворимости белка при отклонении рН от ИЭТ, а также с изменением ионной силы белкового раствора хорошо коррели­рует изменение эмульгирующей емкости белка. Таким образом, изменяя рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки, можно повышать степень гидратации белка за счет адсорбционно-связанной воды.

В растворах небольшой концентрации молекулы белка пол­ностью гидратированы из-за присутствия избыточного количе­ства воды. Такие белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.

При высоких концентрациях хорошо растворимых солей в растворе присутствует несравненно больше ионов соли, чем за­ряженных групп белка. При этом гидратация белка водой может уменьшаться, так как раствор соли становится плохим раство­рителем для белка. Иначе говоря, снижение активности воды в растворе при введении большого количества диссоциирующих солей соответствует повышению активности белка в растворе и соответствующему снижению его растворимости.

Повышение концентрации солей в растворе соответствует также увеличению гидрофильности растворителя и усилению гидрофобного взаимодействия между молекулами белка. Выса­ливание (осаждение белка из водных растворов при высоких концентрациях соли) наиболее эффективно при ИЭТ белка. Об­ратный эффект — увеличение растворимости белка в присутст­вии солей — называют солевым растворением.

В результате гидратации белки растворяются и набухают. Рас­творению белка всегда предшествует процесс набухания. Оно ха­рактерно для всех высокомолекулярных соединений и никогда не наблюдается у низкомолекулярных веществ.

Процесс растворения условно можно разделить на четыре стадии. В первой стадии до начала растворения система состоит из чистых компонентов: низкомолекулярной жидкости и поли­мера (белка). Вторая стадия процесса — набухание — заключает­ся в том, что молекулы жидкости проникают в погруженный в нее белок, раздвигают полипептидные цепочки и разрыхляют его. Расстояние между молекулами в белке, а также его масса и объем увеличиваются. Третья стадия растворения заключается в том, что по мере набухания объем белка, и расстояние между мак­ромолекулами увеличивается настолько, что макромолекулы начинают отрываться друг от друга и переходить в слой низко­молекулярной жидкости. В четвертой стадии растворения моле­кулы полимера равномерно распределены по всему объему сис­темы, образуя гомогенный истинный раствор.

Набухание, как и растворение, носит избирательный харак­тер. Белки (полярные полимеры) хорошо набухают в полярных жидкостях. Например, желатин хорошо набухает в воде.

Скорость набухания зависит от температуры. Однако, сущест­вуют определенные температурные интервалы, в которых белок под воздействием тепла денатурирует, а, следовательно, теряет способность к гидратации и набуханию. Скорость набухания уве­личивается с увеличением степени измельченности полимера, так как это вызывает увеличение поверхности соприкосновения набу­хающего вещества с растворителем. На степень и скорость набуха­ния влияет возраст белка: чем он меньше, тем степень и скорость набухания больше. Скорость и степень набухания некоторых бел­ков зависят от рН среды. Например, белки муки набухают лучше при рН < 7, т. е. в кислой среде. Эту зависимость к набуханию от величины рН используют в процессе приготовления некоторых пищевых продуктов, например при производстве слоеного теста.

Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних воздействий. Различают необратимую дегидрата­цию белков, происходящую при тепловой обработке продуктов, при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании мяса, мясопродук­тов, рыбы, и обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправ­ленного технологического процесса — сублимационной сушки продуктов.

При быстром размораживании мяса дегидратация белков — это результат неполного восстановления белковых систем, нару­шенных в период замораживания. Дегидратация белков рыбы связана с денатурацией их при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов часть воды вы­деляется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества — экстрактивные, минеральные, витамины, белки и др.

Необратимая дегидратация белков с выделением воды в окру­жающую среду происходит, например, при варке мяса. В окру­жающую среду переходит около половины содержащихся в про­дукте воды и растворимых веществ. Таким образом, необратимая дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, в том числе и органолептических показателей.

Обратимую дегидратацию белковых веществ можно продемон­стрировать на примере сублимационной сушки пищевых продук­тов. Метод сублимационной сушки основан на способности льда при определенных условиях возгоняться, т. е. испаряться, минуя жидкую фазу. При обычной тепловой сушке влага с наружной по­верхности материала испаряется, а из внутренних слоев непре­рывно перемещается к наружным, вызывая перераспределение водорастворимых веществ, солей, витаминов и др. При сублима­ционной сушке такого перераспределения не происходит.

В процессе сублимационной сушки из продукта удаляется капиллярно-связанная и осмотически связанная вода. Вода, адсорбиионно-связанная белками, удаляется из продукта не пол­ностью, так как ее мономолекулярный слой, располагающийся на поверхности белковых молекул, очень прочно связан с бел­ком. Рентгеноструктурными исследованиями установлено, что каждая полярная группа белка прочно удерживает определенное число молекул воды. Эта вода, получившая название «гидратная», может быть удалена только при нагревании продукта до 1000С и выше, что приводит к денатурации белка. Количество гидратной воды может достигать 5 % массы сухого белка.

Преимущество этого метода сушки заключается в том, что продукт после обработки сохраняет свои исходные свойства (вкус, цвет, аромат, консистенцию, содержание витаминов, фер­ментов и т. д.) и быстро (за 5 . 15 мин) восстанавливается при до­бавлении воды. К достоинствам метода относится также то, что масса высушенного продукта составляет 1/4 .1/7 начальной, что выгодно при дальних перевозках; продукт не требует холодильно­го хранения; сроки хранения продуктов возрастают; имеется воз­можность реализации продукции через торговые автоматы.