Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ - ­коэффициент эффективности белка, ЧУБ - чистая утилиза­ция белка и др.), которые рассматривает физиология питания.

Цели и задачи работы:

· изучить процессы изменения белков при тепловой обработке мяса и рыбы;

· проанализировать влияние процессов изменения белков и других азотистых веществ на качество кулинарной продукции из мяса и рыбы;

· сделать выводы.

1 Физико-химические процессы, протекающие в пищевых продуктах при их кулинарной обработке

1.1 Гидратация и дегидратация белков

В технологических процессах производства продукция обще­ственного питания белки пищевых продуктов подвергаются гидратации, дегидратации, денатурации и деструкции, а азотистые низкомолекулярные вещества — пиролизу с образованием новых химических веществ. Указанные процессы по-разному влияют на качество, пищевую ценность и безопасность пищи.

Пищевая ценность, вкусовые качества пищевых продуктов, их стойкость при хранении обусловлены входящими в их состав веществами органического и неорганического происхождения. Из всех компонентов продуктов питания наибольшее влияние на их свойства оказывает вода. Во многих пищевых продуктах, и да­же в тех, в которых содержание воды было преднамеренно сни­жено в процессе обработки с целью повышения их стойкости при хранении, на ее долю приходится наибольший удельный вес. Так, в сушеном картофеле, общая влажность которого составля­ет 6,5 %, на каждые 3,6 моль воды приходится 3,1 моль крахмала и 0,46 моль белка.

Характер воздействия воды на процессы, протекающие при производстве пищевых продуктов, определяется, прежде всего, общим количеством воды и формами связи ее с другими компо­нентами, в основном с белками.

По количеству влаги пищевые продукты целесообразно разде­лить на три основные группы: продукты с высокой влажностью (более 40 % воды), со средней, или промежуточной, влажностью (10 .40 % воды), и с низкой влажностью (менее 10 % воды).

Различают четыре формы связи влаги с материалами, и в част­ности с компонентами пищевых продуктов: химическую, адсорб­ционную, осмотическую и капиллярно-связанную.

Химически связанную воду подразделяют на воду гид­рата в составе гидроксильных групп (ионная связь) и воду моле­кулярных соединений в виде кристаллогидратов (молекулярная связь). Из всех форм связи химически связанная вода обладает наибольшей энергией.

Адсорбционно-связанная вода характеризуется сред­ней интенсивностью прочности связи. Она образуется в результате притяжения диполей воды полярными молекулами, расположен­ными на поверхности субстрата. При образовании такой связи мо­лекулы воды могут сохранять свои свойства, в этом случае проис­ходит физическая адсорбция. Если молекула воды расщепляется на ионы, то происходит химическая адсорбция, или хемосорбция.

Одновременно с адсорбцией водяных паров или воды на по­верхности молекул продукта возможна диффузия влаги в массу сорбента. В этом случае наблюдается процесс абсорбции.

Увлажнение капиллярно-пористых тел, к которым относится большинство пищевых продуктов, происходит в результате ад­сорбции влаги, образования раствора и проникания его в клетки пищевого продукта за счет разности концентраций растворен­ных веществ. Образуется осмотически связанная вода.

Пищевые продукты представляют собой капиллярно-пористые тела с порами различного диаметра, которые могут быть заполне­ны жидкостью. Капиллярно-связанная влага образуется в результате адсорбции воды стенками капилляров и понижения давления водяного пара над вогнутым мениском жидкости.

Гидратация белков пищевых продуктов в основном обуслов­лена адсорбционной и химически связанной водой.

Аминокислоты, из которых состоит белок, относятся к амфотерным веществам, обладающим одновременно свойствами кислот и оснований. Это объясняется тем, что все амино- и карбок­сильные группы аминокислот заняты в образовании пептидных связей. В молекулах диаминокислот остаются свободными ами­ногруппы, а в молекулах моноаминодикарбоновых кислот — карбоксильные группы. Например, при растворении белка в воде от карбоксильных групп отщепляются протоны, и белок приобретает свойства слабой кислоты. Появляющиеся в растворе протоны присоединяются к NH2-группам, вследствие чего они переходят в ионизированную фор­му — NH3. В сильнокислой среде биполярный ион аминокис­лоты превращается в катион, способный двигаться к катоду в электрическом поле. В щелочной среде биполярный ион амино­кислоты превращается в анион. Таким образом, молекула белка несет положительный или отрицательный заряд.

Амфотерность белков определяется не только присутствием свободных карбоксильных или аминогрупп в белке, но и наличи­ем других функциональных группировок. Слабо выраженными кислотными свойствами обладают SH-группа цистеина и ОН-группа тирозина.

Поскольку молекула воды также обладает полярностью, то при контакте белка с водой диполи воды адсорбируются поверх­ностью белковой молекулы, группируясь вокруг полярных групп. Эти группы называют гидрофильными.

Адсорбционная вода удерживается белком благодаря образо­ванию между их молекулами водородных связей, которые отно­сятся к разряду относительно слабых. Однако это свойство ком­пенсируется значительным их числом: каждая молекула воды способна образовать 4 водородные связи, которые распределяют­ся между полярными группами белка и соседними молекулами воды. В результате адсорбционная вода в белке оказывается до­вольно прочно связанной: она не отделяется от белка самопроиз­вольно и не может служить растворителем для других веществ.

На поверхности белковой молекулы имеется два вида поляр­ных групп: связанные и свободные. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные) присоединяют молекулу воды благодаря молекулярной адсорбции, величина которой постоянна для каж­дого вида белка и незначительно влияет на изменение степени гидратации белков.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот), диссоциируя в растворе, определяют суммарную величину заряда белковой мо­лекулы. Адсорбирование воды свободными полярными группа­ми называется ионной адсорбцией.

Среди факторов, обусловливающих степень гидратации бел­ков, следует выделить рН среды, концентрацию белковых рас­творов, природные свойства белка и др.

Ионизация ионогенных групп в результате ионной адсорбции приводит к тому, что в растворе белковые глобулы ведут себя как макроионы, знак и величина заряда которых зависят от рН и со­става растворителя. Величину рН, отвечающую равенству обще­го числа положительных зарядов общему числу отрицательных, т. е. суммарному или эффективному заряду глобулы, равному нулю, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Изоэлектрическая точка — основная электрохимическая константа белков. Белки в этой точке электронейтральны, а их набухаемость и растворимость наименьшие. Снижение растворимости белков при достижении электронейтральности их молекул ши­роко используется для выделения их из растворов, например при получении белковых изолятов.