Исследование некоторых физико-химических свойств протеиназы Penicillium wortmannii
Рефераты >> Химия >> Исследование некоторых физико-химических свойств протеиназы Penicillium wortmannii

5.Химия питания. Здоровый образ жизни – прежде всего сбалансированное питание. Учитель предлагает ознакомиться с веществами, входящими в состав пищевых продуктов.

Задание: «О чем расскажет упаковка». Ребятам предлагается по желанию отобрать несколько упаковок из-под пищевых продуктов, которые наиболее часто употребляются в пищу и которые являются любимыми лакомствами. Они должны определить:

1)какие основные биохимические компоненты входят в состав продукта и в каком количестве;

2)какие компоненты продукта в нем являются источниками белков, жиров и углеводов.

Основной полезный компонент пищи – белки.

1.Биологическая ценность белка. Задание: Определить биологическую полноценность белка различных пищевых продуктов и лимитирующих аминокислот (используя таблицу об аминокислотном составе некоторых пищевых продуктов). Расчет вести по формуле:

Содержание аминокислоты (мг) в 1 г испытуемого белка

АК= ¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾

Содержание аминокислоты (мг) в 1 г белка по аминокислотной шкале

Где АК – аминокислотный скор.

2.Потребность человека в белках и аминокислотах.

3.Основная белковосодержащая пища. Совместимость белкового питания. Учитывая аминокислотный состав (аминокислотный скор) различных продуктов питания, подобрать их комбинацию, наиболее соответствующую потребностям нашего организма в незаменимых аминокислотах (использовать таблицы об аминокислотном составе пищевых продуктов).

Далее ребятам предлагается тест, рассчитанный на два уровня знаний (первый уровень рассчитан на «4» балла, а второй уровень – на «5» баллов) [29].

Первый уровень.

Второй уровень.

1. Какова роль ферментов в организме?

2. Как образованы названия групп ферментов?

3. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот, какие свойства они определяют?

4. Что такое первичная структура белка?

5. Что представляет собой вторичная структура белка?

6. Что такое третичная структура белка?

7. Опыт:

- К раствору белка добавьте хлорид натрия.

- Пронаблюдайте и объясните изменения.

- Добавьте воды до растворения белка.

- Сделайте вывод.

8. Известно, что при продолжительности жизни 70 лет, Обновление белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько раз произошло обновление белков в вашем организме.

9. Задача: Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

1. Предположите, каковы функции каждой группы ферментов.

2. Приведите примеры известных вам ферментов, назовите их функции.

3. По аналогии с примером на доске, напишите уравнение реакции получения трипептида из дипептида (используйте формулу цистеина или серина). Назовите полученный трипептид.

4. Могут ли измениться свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи?

5. Чем отличается первичная структура белка от вторичной?

6. Чем отличается третичная структура от первичной и вторичной?

7. Опыт:

- К раствору белка добавьте концентрированный раствор сульфата меди (II) или другой соли тяжелого металла.

- Пронаблюдайте и объясните изменения.

- Добавьте воды, объясните явление.

8. В чем заключается сущность гидролиза?

9. Предположите, можно ли пищевые белки заменить другими компонентами рациона (например, жирами и углеводами), чтобы обеспечить важнейшие процессы в организме?

Подводя итог урока, учитель повторяет, что понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос, что такое жизнь, надо знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна и многолика сама жизнь [15, 23,29].

ВЫВОДЫ.

1. Для осаждения препарата протеиназы целесообразно применять этанол или изопропанол.

2. Компонентный состав препарата представлен четырьмя фракциями, две из которых протеолитические.

3. Выяснены температурные оптимумы протеолитических ферментов – для протеиназы I – 60, а для протеиназы II – 400С.

4. Протеиназа I обладает коллагенолитическим действием.

5. Протеиназа I является достаточно термостабильной, инактивируется при 600С в течение 60 часов.

6. Протеиназа I обладает специфичностью к белкам животного происхождения.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И. Микробные ферментные препараты для обработки вторичного сырья мясной промышленности. // Конференция «Биосинтез ферментов микроорганизмами»: Тез. докл., Москва, 26 – 27 октября 1993г – Москва, 1993. – С.33.

2. Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И., Чурсин В.И., Макарова Е.Г. Разработка и использование специальных микробных препаратов для обработки кожевенного сырья. // Кожевенно-обувная промышленность. – 1994. - № 5 – 8. – С.25 – 27.

3. Антипова Л.В., Кочергина Н.И. Специальные микробные препараты ферментов в рациональном использовании вторичного мясного сырья. // Всесоюз. науч.-техн. конф. «Совершенствование технологических процессов производства новых видов пищевых продуктов и добавок. Использование вторичного сырья пищевых ресурсов». – Киев, 1991. – Ч.1. – С.222.

4. Антипова Л.В., Насонова Л.В. Исследование возможности получения белкового концентрата из кератинсодержащего сырья методом микробной ферментации. // Тез. докл. 2 науч.-практ. конф. «Разработка и внедрение безотходных технологий, использование вторичных ресурсов», Киров, 30 – 31 мая 1989г. – Киров, 1989. – С.80 – 81.

5. Антипова Л.В., Глотова И.А. Основы рационального использования вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности. – Воронеж. – 1997. – С.246.

6. Василевская И.А. Актиномицеты – продуценты биологически активных веществ. – Киев:Высшая школа. – 1979. – С.43.

7. Грачева И.М. Технология ферментных препаратов. – М.: Агропромиздат. – 1987. – С.391.

8. Детерман Г. Гель-хроматография. – М.: Мир. – 1970. – С.352.

9. Зверев И.Д., Максимова В.Н. Межпредметные связи в современной школе. – М.: Педагогика. – 1981. – С.96.

10. Иванов К.А., Шанушкова Л.П.,Нарыжная Т.В. Использование шквары для пищевых целей. // Мясная индустрия СССР. – 1982. - № 11. – С.11 – 15.

11. Извекова Г.И. Протеолитические свойства гриба Em. glabra. // Микробиология. – 1985. – т.54. – С.62 – 65.

12. Каверзиева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеиназ. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1971. – т.7. № 2. – С.225 – 228.

13. Калунянц К.А., Дорохов В.В., Лосякова Л.С., Величко Б.А. Направленный биосинтез ферментов микроорганизмами. // Труды ВНИИсинтезбелок. М.: 1974. – В.2. – С.220.


Страница: