Такие молекулы и частички белка при большой гидратированности могут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического заряда или даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергию коллоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды, причем первый слой боле плотно соединен с коллоидной частицей. Связь последующих слоев воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.

При недостаточной гидратации частиц белка водный слой становится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятся соединиться, укрупняясь и коагулируя.

Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чем казеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивость их вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимая от белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость в растворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величине близкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образует соединения как со щелочами, так и с кислотами.

Молочный глобулин – это третий белок молока, количество его еще меньше, чем альбумина, - всего около 0,2%.

Между глобулинами молока различают собственно молочные глобулины – 0,15% и имунные глобулины – 0,05%.

Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом освободить от минеральных солей.

Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.

В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750С глобулин выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с альбумином молока.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит α-спиралей; α-лактальбумин и β-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

1.1.2 Аминокислотный состав белков

Белки молока содержат почти все аминокислоты, обычно встречающиеся в белках. Аминокислоты белков относятся к α-аминокислотам L-формы и имеют общую формулу:

R – CH – COOH

NH2

В состав белков молока входят как циклические, так и ациклические аминокислоты – нейтральные, кислые и основные, причем преобладают кислые (табл.2). Количество отдельных групп аминокислот в белках, определяемое породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, сезоном и другими факторами, обусловливает их физико-химические свойства. Основные белки молока по сравнению с глобулярными белками других пищевых продуктов содержат сравнительно много лейцина, изолейцина, лизина, глютаминовой кислоты, а казеин – также серина и пролина, но мало цистеина.

По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот белки молока относятся к биологическим полноценным белкам.

Таблица 2 Содержание аминокислот в белках молока