Технология мяса и мясопродуктов. ЛекцииРефераты >> Технология >> Технология мяса и мясопродуктов. Лекции
Введение
Лекции, приведенные ниже, читает преподаватель СевКавГТУ Куликова Валентина Васильевна.
Они тиражировались в банке рефератов, данный текст является более полной версией предыдущего.
Внимание! Текст годен к использованию в научных работах только после редактирования, т.к. содержит сокращенные слова. Эти сокращения рекомендовал лектор. Вот некоторые из них:
pI – изоэлектрическая точка,
PSE и DFD – пороки, свойственные мясу полученному от стрессированных животных,
АТФ – аденин-три-фосфат,
ВСС - водосвязывающая способность,
ВМС – высокомолекулярные соединения,
КРС – крупный рогатый скот,
Ме – металлы,
МРС – мелкий рогатый скот,
ПАВ – поверхностно активные вещества,
Св. – свинина,
ЦНС – центральная нервная система,
ФТС – физико-технологические свойства.
Лекция 1. 17.02.06.
Тканевой состав мяса.
Мышечная ткань. Биохимические проц. протекающие в ней.
На долю мышечной ткани приходится от 50 до 70% массы тела животного. Содержание обратно пропорционально содержанию жировой ткани, зависит от породы, возраста, упитанности и др. Она придает мясу специфический вкус, запах, цвет и является источником белка.
Химический состав ткани:
1. влага – 70-75%
2. белки – 20%
3. липиды – 3%
4. минеральные вещества – 1.5%
5. углеводы – 1%
6. азотистые экстрактивные вещества – 1.5%.
Высокое содержание H2O свидетельствует об активном метаболизме при жизни животного. Вода по свойствам неоднородна, различают 4 формы её связи:
1. химическая,
2. адсорбционная,
3. осмотическая,
4. капиллярная.
Наиболее прочно удерживается химически связанная в виде OH- групп или входящая в состав кристаллогидрата.
К прочно связанной относят адсорбционную, которая удерживается белками, углеводами и фосфолипидами. Гидратация молекул обусловлена дипольным строением воды, наличием у белка функциональных групп COO- и NH4+ , OH-, пептидных и других связей. Диполи воды образуют гидратные слои вокруг функциональных групп и белковой молекулы в целом. Таких слоев может быть до пяти. Доля такой влаги 6-15%.
Слабосвязанной – 50-70%. Она удерживается за счет осмоса и в результате заполнения макрокапилляров. Отпрессовывается или удаляется центрифугированием.
Для характеристики содержания свободной влаги используют показатель активность воды. Обозначается Aw:
Aw=P/P0
где: P – давление паров воды над поверхностью продукта,
P0 – давление насыщенного водяного пара при данной температуре.
Aw=0.96-0.99 для мяса при t=20˚C. Это идеальные условия для развития микрофлоры, т.к. микроорганизмы развиваются при Aw=0.6-1.0. Aw влияет на скорость ферментативных реакций, однако его можно регулировать и тем самым регулировать сроки хранения.
Эластичность, упругость, плотность мышц зависит от состояния белков и их связей с водой. В соответствии со структурой мышечного волокна различают белки:
1. миофибрилл,
2. саркоплазмы,
3. ядер,
4. сарколеммы.
Саркоплазма – миоген, миоальбумин, миоглобин, глобулин-X, миопротеиды, кальмодулин.
Миофибриллы – миозин, актомиозин, актин, тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины.
Белки ядер – нуклеопротеиды, кислый белок, остаточный белок.
Сарколемма – коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды, неирокератины, липопротеиды.
Саркоплазматические белки растворимы в воде и растворах солей (альбумины). Это сложная смесь из 50 фракций. Некоторые является ферментами гликолитического цикла, имеют глобулярную структуру, высаливаются при 100% насыщении (NH4)2SO4.
Миоген – 20% от всех белков. По молекулярной массе различают три фракции A, B и C. pI = 6.0-6.6, температура денатурации 55-66˚С.
Миоглобин – обуславливает цвет мяса. 1% по массе. Дыхательный пигмент, по строению похож на гемоглобин. Состоит из белковой и небелковой частей. Полноценный, pI = 7.0, температура денатурации = 60˚С. Миоглобин фиолетово-красного цвета. Легко окисляется, из-за большого числа ненасыщенных связей, взаимодействует с CO2, NO, H2S. При взаимодействии с O2 воздуха переходит в оксимиоглобин (приобретая пурпурно-красную окраску).
Оксимиоглобин присутствует только на поверхности и яркая окраска сохраняется только до тех пор, пока соотношение между Mb и MbO2 = 1/1. При более глубоком окислении железо переходит в трехвалентное с образованием метмиоглобина, который имеет коричневую окраску; такая окраска становится заметной, когда содержание его достигает 60%.
На глобулины-X приходится около 20% всех белков. pI = 5.2, температура денатурации = 50˚С биологическая роль неясна. Все белки саркоплазмы полноценные.
Белки миофибрилл – извлекаются труднее, т.к. образуют комплексы. Растворимы в растворах солей средней концентрации, высаливаются при 50% насыщении (NH4)2SO4., полноценные.
Миозин-40% от белков. Из-за высокого содержания ГЛУ и АСП имеет высокий заряд, большое количество полярных групп и высокую гидрофильность, большое сродство к Ca и Mg. pI = 5.4, температура денатурации = 50˚С. Обладает максимальной растворимостью при 5˚С.
Лекция 2. 24.02.06.
Молекула миозина несимметрична. Отношение длинны к диаметру 100/1. Состоит из двух субъединиц, которые называются меромиозины (легкого L-меромиозина и тяжелого H-меромиозина).
В H-меромиозине (головке) 2 активных центра:
1. для соединения с актином;
2. гидролизует АТФ с образованием АДФ и фосфорной кислоты.
Этот фермент, называется меозин-АТФаза.
Актин – 10-15% от белков. Полноценный. 2 формы: глобулярная и фибриллярная. Димер глобулярного полимеризуется в фибриллярный в присутствии солей и АТФ. pI = 4.7, температура денатурации = 50˚С.
Актомиозин – состоит из двух белков: актина и миозина. Нерастворим в воде, в присутствии АТФ диссоциирует на актин и миозин. Возможна и обратная реакция при сокращении. В комплекс с миозином может вступать как фибриллярный, так и глобулярный актин, но сократительной способностью обладает только фибриллярный.
