Объединяет несколько разных видов, но основное свойство общее – сократимость. Поэтому все мышечные ткани имеют сходные структурные особенности:

1. Клетки вытянутой формы и объединены в тяжи, или даже в симпласты (мышечные волокна).

2. Цитоплазма заполнена миофиламентами – нитями из сократительных белков (миозин и актин), взаимное скольжение которых обеспечивает сокращение. Характер расположения миофиламентов зависит от вида мышечной ткани.

3. Высокие энергетические запросы требуют множества митохондрий, включений миоглобина, жира и гликогена.

4. Гладкая ЭПС специализирована на накоплении Сa2+, который иницииирует сокращение.

5. Плазмолемма мышечных клеток обладает возбудимостью.

Согласно морфо-функциональной классификации выделяют:

1. Поперечно-полосатые мышечные ткани. В их цитоплазме главный компонент – миофибриллы (органеллы общего значения), который и создают эффект исчерченности. Этих тканей два вида:

- скелетная. Образуется из миотомов сомитов.

- сердечная. Образуется из висцерального листка спланхнотома.

2. Гладкая мышечная ткань. Ее клетки не содержат миофибрилл. Образуется из мезенхимы.

К этой же группе относят миоэпителиальные клетки, которые имеют эктодермальное происхождение и мышцы радужки глаза, которые имеют нейральное происхождение.

Вопрос 2. Скелетная мышечная ткань Организация мышечного волокна

Структурно-функциональной единицей этой ткани является мышечное волокно. Это длинный цитоплазматический тяж со множеством ядер, которые лежат сразу под плазмолеммой. Мышечное волокно в эмбриогенезе образуется при слиянии клеток – миобластов, т.е., представляет собой клеточное производное –симпласт.

Мышечное волокно сохраняет общий план клеточной организации. В нем есть все органеллы общего значения, много включений, а также органеллы специального значения. Все компоненты волокна адаптированы для выполнения главной функции – сокращения – и подразделяются на несколько аппаратов.

Сократительный аппарат состоит из миофибрилл. Это органеллы, которые тянутся вдоль всего волокна и занимают большую часть всего объема цитоплазмы. Они способны значительно изменять свою длину.

Аппарат белкового синтеза представлен, в основном, свободными рибосомами и специализирован на выработке белков для построения миофибрилл.

Аппарат передачи возбуждения образован саркотубулярной системой. Она включает гладкую ЭПС и Т-трубочки. Гладкая ЭПС (саркоплазматическая сеть) имеет вид плоских цистерн, которые оплетают все миофибриллы. Она служит для накопления Сa2+. Ее мембраны способны быстро выпускать кальций наружу, что необходимо для укорочения миофибрилл, а затем активно закачивает его внутрь. Наружная мембрана мышечного волокна (сарколемма) образует многочисленные трубчатые впячивания, пронизывающие все волокно в поперечных направлениях. Их совокупность называют Т-системой. Т-трубочки тесно контактируют с мембранами ЭПС, образуя единую саркотубулярную систему. К каждой Т-трубочке …

Энергетический аппарат составлен митохондриями и включениями. Митохондрии крупные вытянутые и лежат, в основном цепочками, заполняя все пространство между миофибриллами. Субстратами для получения АТФ служит гликоген и липидные капли. Включения миоглобина – специфического мышечного пигмента, обеспечивают волокна кислородом в случае длительной и напряженной работы мышц.

Лизосомальный аппарат развит слабо. Служит, главным образом, для процессов внутриклеточной регенерации.

Вопрос 3 Механизм мышечного сокращения

Для его понимания необходимо ознакомиться с молекулярной организацией миофибрилл – органелл, специализированных на сокращении. Это длинные тяжи, образующие продольные пучки по тысяче и более миофибрилл, которые почти полностью заполняют цитоплазму волокна.

Каждая миофибрилла построена из огромного числа актиновых и миозиновых филаментов.

Тонкие актиновые нити построены из глобулярных молекул белка актина, которые объединяются в две спирально закрученные цепочки. Более толстая миозиновая нить построена из 300-400 молекул белка миозина. Каждая молекула включает длинный хвост, к которому с одного края прикреплена подвижная головка. Головки могут менять угол своего наклона. Хвосты множества молекул укладываются плотным пучком, формируя стержень филамента. Головки при этом остаются на поверхности. На двух краях нити головки лежат разнонаправленно.

Благодаря дополнительным белкам, миофиламенты имеют стабильный диаметр и стабильную длину около 1 мкм. Филаменты одного вида образуют аккуратно подогнанные пучки или стопки. Миофибриллы образованы из многократно чередующихся пучков актиновых и миозиновых нитей. Высокая упорядоченность в расположении миофиламентов достигается с помощью различных белков цитоскелета. Например, белок актинин формирует Z-линию (телофрагму), к которой с обеих сторон присоединяются края тонких актиновых нитей. Так образуется актиновая стопка. Другие белки организуют в стопку толстые миозиновые нити, прошнуровывая их в середине. Они образуют М-линию (мезофрагму). При чередовании стопок свободные концы тонких и толстых нитей заходят друг за друга, обеспечивая взаимное скольжение друг относительно друга в момент сокращения. В результате такой организации в миофибрилле многократно повторяются светлые участки, называемые I-дисками (изотропные), и темные участки, называемые А-дисками (анизотропные). Это и создает эффект поперечной исчерченности. Изотропные участки соответствуют центральной части актиновой стопки и содержат только тонкие нити. Анизотропные диски соответствуют целой миозиновой стопке, и в них входят чисто миозиновая часть (Н-полоска) и те участки, где концы тонких и толстых нитей перекрываются.

Участок между двумя Z-линиями называют саркомером. Саркомер является структурной единицей миофибриллы. (20 тысяч саркомеров на миофибриллу). Строгая организация миофибрилл обеспечивается широким набором различных белков цитоскелета.

При сокращении длина миофибриллы уменьшается за счет одновременного укорочения всех I-дисков. Длина каждого саркомера при этом уменьшается в 1,5-2 раза. Процесс сокращения объясняется теорией скольжения Хаксли, согласно которой в момент сокращения свободные, заходящие друг за друга концы актиновых и миозиновых нитей вступают в молекулярные взаимодействия и глубже задвигаются друг относительно друга. Скольжение начинается с того, что выступающие миозиновые головки образуют мостики с активными центрами актиновых филаментов. Затем угол наклона головки уменьшается, мостики совершают как бы гребковые движения, смещая и актиновую нить. После этого мостик размыкается, что сопровождается гидролизом 1 молекулы АТФ. Связывание миозиновых головок с актиновой нитью регулируется специальными белками. Это тропонин и тропомиозин, которые встроены в актиновую нить, и препятствуют контакту с миозиновыми головками. При повышении в гиалоплазме концентрации Са2+ происходит изменение конформационного состояния этих регуляторных белков и их блокирующее действие снимается. Гребковые движения повторяются сотни раз за одно мышечное сокращение. Расслабление наступает только после того, как снизится концентрация Ca2+.