При изучении характеристик CSPB было установлено, что CspB из Bacillus subtilis конформационно стабилен лишь в двух граничных состояниях, но чрезвыча но быстро меняет свою укладку между этими стабильными состояниями. Изучение соответствующих белков холодового шока из термофильно Bacillus caldolyticus и гипертермофильно Thermotoga maritima показало, что они обладают значительно более высоко конформационной стабильностью, но с неизменно очень быстро кинетико переходов между двумя стабильными состояниями. По-видимому, это неотъемлемое свойство небольших белков, полностью состоящих из изгибов.

В белке холодового шока CSPB из Bacillus subtilis имеются три незащищенных остатка фенилаланина, которые необходимы для его функционирования при связывании с одноцепочечными суперскрученными нуклеиновыми кислотами. Обычно гидрофобные боковые цепи фенилаланина в складчатых белках спрятаны. Авторами была предпринята попытка выяснить, может ли экспозиция этих остатков фенилаланина быть причиной низкой конформационной стабильности CSPB. В ходе экспериментов были измерены индуцированные мочевиной и индуцированные нагревом равновесные переходы для трех мутантов CspB, у которых Phe 15, Phe 17 и Phe 27 индивидуально были заменены аланином. Неожиданно было обнаружено, что все три мутации сильно дестабилизировали CspB. Таким образом, ароматические боковые цепи Phe 15, Phe 17 и Phe 27 в активном сайте важны и для связывания с нуклеиновыми кислотами, и для конформационной стабильности.

В целом, согласно современным представлениям, бактериальные белки холодового шока функционируют как регуляторы трансляции и РНК-шапероны. Во время роста при 370С CSP связываются с мРНК и поддерживают ее в лине но форме. Во время трансляции рибосомы вытесняют CSP с мРНК, поскольку CSP обладают более низким сродством к мРНК. Во время холодового шока происходит резкое увеличение содержания CSP, поскольку это необходимо для уравновешивания возрастания стабильности вторично структуры мРНК.

Искусственное снижение концентрации CSP приводит к образованию вторично структуры мРНК и прекращению процесса трансляции.

После резкого падения температуры различные виды бактерий проявляют мультигенный ответ. Доказательства такого рода ответа на действие холода у Salmonella typhimurium были получены при определении диапазона индуцируемых низкими температурами слияний генов, содержавших Mudlux-вставки. Из выделенных Mudlux-слияний генов было найдено одно, которое не производило детектируемого свечения во время выращивания при 300C, но проявило быстры и высоки уровень индукции при снижении температуры до 100C. Мишень данного слияния гена, как было показано, расположена по соседству с umudc опероном и кодирует гомолог основного белка холодового шока Escherichia coli, CSPA. Изучение люминесценции показало, что детектируемое свечение происходило от слияния CspB: Mudlux при температурах ниже 220C, но не при более высоких температурах, даже после падения температуры от 300C. Более того, было обнаружено, что уровни содержания мРНК CSPB соответствуют данной модели люминесценции, что позволяет предлагать, что экспрессия cspB происходит ниже определенно пороговой температуры. Как было обнаружено, мРНК CSPB очень стабильна при 100C, но становится чрезвычайно нестабильно, когда температура поднимается выше порогово. Существующие клеточные РНКазы, таким образом, по-видимому, опосредуют разрушение мРНК CSPB при высоких температурах, но не способны совершать это при низких температурах.

Необходимо отметить, что белки холодового шока у мезофильных и термофильных бактерий имеют большое сходство в структуре, но весьма отличаются в стабильности. Сравнение структуры CSP из мезофилов и гипертермофильно бактерии Thermotoga maritima показало большую значимость определенных заряженных групп белковой молекулы для ее стабилизации при низкой температуре.