Прежде всего, шанс появления каталитически активных молекул повышался при структурном многообразии предшественников подобных химических веществ. Случайно образованные олигопептиды, не обладали в отличие от полирибонуклеотидов [4], способностью к спонтанной рекомбинации и удлинению тем самым своих фрагментов. То есть изначально, преимуществами полезного химического разнообразия, которые с высокой долей вероятности благоприятствовали появлению проферментов, обладали РНК, а вовсе не белковые и даже не полипептидные соединения. Естественно, что за счёт лучших селективных характеристик в силу своей более совершенной пространственной конфигурации, пептидам удалось в процессе эволюции перехватить каталитическую пальму первенства. Но в предбиологическом периоде, в связи с невозможностью закрепления положительного опыта энзимообразования, в белковых молекулах как в ферментах, особого биогенетического смысла не было. Разве что спонтанные пептиды со случайной энзиматической активностью оказывались способными каталитически повлиять на организационную структуру РНК в смысле дополнительного появления у неё каких-либо ещё специализированных функций, в частности тех же каталитических.

Но самое главное, как было сказано выше, спонтанно сформированные удачные пептидные фрагменты не обладали возможностью к репликации. Тогда как именно эта уникальная способность всегда была присуща РНК и является, в связи с особенностями химического состава и молекулярной структуры, её неотъемлемым важнейшим свойством. То есть, появление самого первого фрагмента РНК, обладающего каталитической активностью, например полимеразной, позволяло этой макромолекуле самореплицироваться. Но при этом ещё не приводило к формированию генетического кода, то есть к закреплению специфической информации. В этих реакциях мог быть использован принцип, сходный с современной „технологией“ комплементарной авторедупликации РНК вирусов. Причём воспроизведение исходной информации скорее всего теми же способами и происходило: либо копированием в виде РНК (репликация), либо переписыванием в форму ДНК (обратная транскрипция).

Не исключено, что и собственно переход к записи генетической информации в виде последовательности нуклеотидов, то есть к атрибутам жизни в её современном понимании, был также опосредован эволюционным совершенствованием РНК, то есть её способностью к выполнению более специализированных и разнообразных функций ферментов. Так, например, далеко не последняя роль в процессах биосинтеза белка принадлежит каталитически активным типам РНК или рибозимам [1]. В частности, энзиматически компетентные участки рибосомной РНК (р-РНК) обладают пептидил-трансферазной активностью и способны катализировать реакции транспептидации, то есть наращивать полипептидную цепь аминокислот в процессе нынешнего трансляционного белкового синтеза. Очень важно отметить, что транспептидация катализируется исключительно рибосомальными структурами, а сама реакция идёт с понижением свободной энергии. То есть каталитически активные центры РНК способны и без факторов элонгации в виде специфических белков-катализаторов к медленной неэнзиматической трансляции и к тому же без дополнительных ГТФ или АТФ источников энергии [5].

Поскольку в современных условиях этот процесс происходит на рибосомах в присутствии комплекта специализированных РНК, то скорее всего и первоначальный, самый примитивный „центр пептидного синтеза“ включал в себя сочетание по меньшей мере трёх основных видов РНК: транспортной (т-РНК), матричной или информационной (и-РНК) и рибосомной (р-РНК). При этом следует отметить, что вышеописанные события могли идти одновременно и независимо друг от друга. То есть параллельно эволюционировали все феномены биогенеза:

Редупликация, в виде воспроизведения исходной генетической информации в поколениях.

Транскрипция, как переписывание генетической информации в форму многочисленных РНК-копий.

Трансляция (синтез белков путём перевода записанной на РНК-матрице генетической информации в форму полипептидных цепей).

Запись и хранение генетической информации.

Что касается значимости этих стадий для биогенеза, то в филогенетическом аспекте на первый план выходят „посреднические услуги“ т-РНК, то есть процессы специфического опознания молекулой т-РНК только „своей“ конкретной аминокислоты. Это нужно для обеспечения соответствия между кодируемой аминокислотой, соединённой с т-РНК и определённой последовательностью нуклеотидов при взаимодействии антикодонового участка рибонуклеинового адаптера с кодоном генетической матрицы, то есть с комплементарным триплетом и-РНК.

Гипотетически всё могло происходить следующим образом. Например, появлению специфического взаимодействия адаптера с аминокислотой предшествовала стадия обычной ковалентной связи той или иной аминокислоты с разными фрагментами РНК или отдельными мономерами рибонуклеотидов. При взаимодействии хотя бы пары таких комплексов с транспептидазными ферментами это закономерно приводило бы к образованию самого простого пептида, но не позволяло оптимально закодировать эту информацию. Поскольку даже при выстраивании комплементарного слепка дипептида на нуклеотидах РНК или ДНК, полученная информация оказывалась бы ничтожной из-за отсутствия специфического соответствия прообраза антикодона аминокислоты определённым кодовым нуклеотидам.

Понятно, что в ходе последующего эволюционного отбора зафиксировалось оптимальное молекулярное сочетание между триплетным кодоном и-РНК и точно ему соответствующим антикодоном т-РНК с прикреплённой кодируемой аминокислотой. Но самое главное в эволюционном плане, это закрепление специфического связывания конкретного адаптера с единственной аминокислотой. Интересно, что само по себе данное соединение не претерпело каких-либо структурных изменений. Поскольку, кроме как через сложно-эфирную связь между карбоксилом аминокислоты и гидроксилом концевого рибозного остатка т-РНК, их между собой оптимально и не соединишь. Но поскольку данная ковалентная связь биологически неспецифична, то природа „нашла“ изящное и уникальное решение. Была создана система специфического катализа с функцией „узнавания“, опосредованной трёхмерной структурой макромолекулы т-РНК. Неспецифическая связь могла быть реализована только при оптимальном пространственном совпадении специфической области распознавания т-РНК с определённым и строго характерным только для конкретной аминокислоты ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. В итоге, при подобном сочетании, образовывалась определённая аминоацил-т-РНК с характерным только для неё антикодоном в виде определённого триплета нуклеотидов, соответствующих кодируемому кодону на и-РНК. В принципе, антикодоновые „участки связывания“ аминоацил-т-РНК могли и сами выступать в роли матрицы, что допустимо в плане соблюдения физико-химических законов. Это могло происходить путём формирования собственного генетического кода с помощью репликативной сборки комплементарной последовательности триплетов из отдельных свободных нуклеотидов внешнего окружения. Что нисколько не нарушает постулатов центральной догмы молекулярной биологии об одностороннем пути передачи генетической информации от нуклеиновых кислот к белкам, а не наоборот. Действительно, белки не могут быть матрицей для нуклеотидов, но свободным аминокислотам ничто не мешает таким образом снять с себя генетический слепок. И если при дальнейшем биосинтезе, матрица из случайной последовательности аминокислот приводила к образованию пептидов с нужными биологическими эффектами, то подобный способ обратной трансляции позволял закрепить опыт биогенетически удачного образования макромолекулы.