Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой, – при полном насыщении.

Нативная молекула белка

Денатурированная молекула белка. Черточки обозначают связи в молекуле нативного белка, разрывающиеся при денатурации

Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит в потере ими нативных свойств (растворимости, биологической активности и др.). Такой белок называется денатурированным, а процесс денатурацией. Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильнокислая среда (рН 0,5 – 1,5), и это способствует расщеплению белков протеолитическими ферментами. Денатурация белков положена в основу лечения отравления тяжелыми металлами, когда больному вводят per os (“через рот”) молоко или сырые яйца с тем, чтобы металлы денатурируя белки молока или яиц. Адсорбировались на их поверхности и не действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались

в кровь.

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы. Например, раствор яичного белка в воде.

Вода

Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата “искусственная почка”, который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности.

Диализ (белые крупные кружки – молекулы белка, черные – молекулы хлористого натрия)

Глава 6. Классификация белков

Все белки в зависимости от строения делятся на простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, имеющих небелковую протеистическую группу.

6.1. Протеины

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Они широко распространены в животном и растительном мире. К ним относятся альбумины и глобулины, встречающиеся практически во всех животных и растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющих важные биологические функции. Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляющих основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими двумя компонентами существует постоянное соотношение – альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г), равный 1,7 – 2,3 и имеющий важное диагностическое значение.

Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны – белки основного характера, содержащие много лизина и аргинина. Эти белки входят в состав нуклеопротеидов. Другой основной белок – коллаген – образует внеклеточное вещество соединительной ткани и находится в коже, хрящах и др. тканях.

6.2. Протеиды

Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его простетической группы). Так, нуклеиновые кислоты являются небелковой частью нуклеопротеидов, фосфорная к-та входит в состав фосфопротеидов, углеводы – гликопротеидов, а липиды – липопротеидов.

Нуклеопротеиды. Имеют важное значение, т.к. их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул гистонов. Нуклепротеидами по своей природе являются вне клетки вирусы – это комплексы вирусной нуклеиновой к-ты и белковой оболочки – капсида.

Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (бело мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл.

Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части гема, включающего атом Fe(II), соединенный с протопорфирином. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух a и двух b и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов. Каждая a-цепочка содержит 141, а b-цепочка – 146 аминокислотных остатков.