Расшифрована первичная структура обеих цепей иммуноглобулина G1 (Edelman, 1973). Тяжелые цепи его состоят из одной вариабельной области - VH и 3 постоянных участков - Сн1, Сн2 и Сн3. Длину вариабельных областей составляют 114, а постоянных - 330 аминокислотных остатков, легкие из областей V1, СL.

С помощью электронной микроскопии (Valentine, Jreen, 1967), выяснено, что молекула иммуноглобулина G имеет V-образную форму, при этом Fab фрагменты образуют "лапки" молекулы , а Fc- фрагмент - ее "хвост". Она имеет два активных центра, находящихся в вариабельной части молекулы, а именно на кончиках Fab фрагментов.

При электрофорезе в щелочных значениях рН IgG передвига­ется медленнее всех сывороточных белков. При иммуноэлектрофорезе он образует вытянутую в дугу линию преципитации, прокры­вающую зону расположения b- глобулинов (Незлин, 1972). Нативная молекула IgG1 обычно не содержит свободных сульфгидрильных групп (Троицкий и др., 1965, Cristian, 1965). IgG содержит около 2,9% углеводов, которые находятся в тяжелых цепях (Незлин , 1968).

У человека только IgG способен проникать через плаценту и попадать в кровеносную систему плода, обеспечивая тем самым пассивный иммунитет новорожденных в ранний постнатальный пери­од (Брондэ, Рохлин, 1978).

б) Иммуноглобулины класса М. IgМ - один из высокомолеку­лярных белков сыворотки крови и имеет молекулярную массу около 1 млн, константу седиментации 19 Se. Молекула IgМ состоит из 5 субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу IgG (рис. 2). Субъединица состоит из двух тяжелых и двух легких цепей с молекулярными массами 23 000 и 60 000 соответственно, m- цепь состоит из 5 доменов VH, С1m- С4m, легкая - изVL, и СL. Моле­кула 1IgM имеет 10 активных центров, расположенных в Fab облас­тях ( Прокопенко, Равич-Щербо, 1974, Литмен , Гуд, 1981).

IgМ содержит около 10% углеводов., функция которых обус­ловлена с образованием макромолекулы IgM из 7 S субъединиц к формированием пространственной структуры молекулы (Каверзнева, 1984). IgМ по рваному реагирует на восстановление 2- меркаптоэтанолом: при мягком он распадается на 5-7 S субъединиц, а при более глубоком на тяжелые и легкие полипептидные цепи.

Рис. 2. Схема строения молекулы IgМ

( из книги "Иммуноглобулины". -М.: Мир, 1981).

Радиальная упаковка субъедикиц IgМ, на одной из которых расположение гомологичных областей (доменов) L- (VL .и СL) и H--цепей (VH, С1m, С4m). Показаны наиболее важные продукты ферментативной фрагментации IgМ и предполагаемое положение J- цепи.

Важнейшее свойство молекулы IgМ, необходимое для ее функ­ционирования - конформационная подвижность при изменении усло­вий внешней среды (Каюшина и др., 1985, Свергун и др., 1585). При электрофорезе IgМ передвигается быстрее иммуноглобулинов класса G во фракции b2- глобулинов. Найдено 2 подкласса IgМ, с различными антигенными свойствами (Гауровец, 1969, Бернет, 1971, Незлин , 1972, Кульберг , 1975).

Не менее значительно нахождение его на поверхности b-лимфоцитов в качестве их основных рецепторов (Петров, 1987). IgM обнаружен у всех исследованных позвоночных (Koshland, 1975). У человека после 45 лет содержится 1,71 мг/мл IgМ или около 10% от общего количества иммуноглобулинов (Стефани, Вальтищев, 1977). IgM- антитело первичного иммунного ответа, так как синтезируется первым после антигенной стимуляции. Че­рез несколько дней синтез IgМ переключается на IgG, а позже -на IgА (Петров , 1987).

IgM в основном имеет внутрисосудистую локализацию, не­большое количество его обнаружено в тканевых жидкостях, но в слизистых выделениях он обычно отсутствует (Jonas, 1972). У большинства же животных (кроме кроликов) IgM через плаценту проходить не может ( Маслянко , 1973).

в) Иммуноглобулины класса А. IgA впервые идентифицирован в сыворотке крови человека иммуноэлектрофорезом как b2А-гло­булин (Burtin et al, 1957, Грабар, Буртэн, 1963).

Иммуноглобулин А- один из наименее изученных защитных белков человека и животных. Это объясняется исключительно низ­ким его содержанием в нормальной сыворотке крови, трудностями выделения, а также некоторым сходством с иммуноглобулинами класса 6 и другими белками неиммуноглобулиновой природы.

Существуют компоненты IgА с константами седиментации 7S, 11S, 13S, 15S5, 17S. В полимерных формах иммуноглобулина А (рис. 3) обнаружен дополнительный полипептид J цепь (Halpern, Koshland, 1970).

Рис.3 Строение молекулы IgA

(из книги Р. В. Петрова "Иммунология". -М.: Медицина, 1987).

SС- секреторный компонент; j- соединяющая; H-тяжелые; L-легкие цепи

В нормальной человеческой сыворотке найдены два антигенно различающихся подкласса IgA - А1 и А2 (Vaerman, Hereman, 1966, Kunkel, Prentergast, 1966, Feinstein, Franklin, 1966, Fomasi, Yrey, 1972). IgA2 существует в виде димеров, соединенных дисульфидной связью, а тяжелые и легкие цепи связаны нековалентными связями (Yrey et al, 1968, Незлин, 1982). Оба подкласса IgA обладают активностью антител (Dorrington, Fanford, 1970, Бернет, 1971). Молекулы IgА, содержащиеся в различных секретах - молоке, молозиве, пищеварительных соках, слюне, моче и т.д., имеют константу седиментации 11S и содержат дополнительную полипептидную цепочку- секреторный компонент с молекулярной массой 50 000 - 60 000 (Brandt et al, 1968, 1975, Fomasi et al, 1965, 1968).

Иммуноглобулины А слюны и пищеварительного тракта устой­чивы к действию протеолитических ферментов - пепсина и трип­сина (Ballierex et al, 1969, Porter, Noakes, 1970). Эта резистентность связана с присутствием секреторного компонента син­тезированного в выделяющей секрет железе и затем присоединен­ного к молекуле IgA с образованием димеров из двух его молекул (Стефани, 1973, Чернохвостова, 1974, Першин, 1980).

Поэтому в секретах IgA обычно находится в виде димеров или тримеров Гаврилова , 1976). Мономеры IgА имеют молеку­лярную массу 160 000. IgА у некоторых видов животных имеет более высокую электрофоретическую подвижность, чем IgМ. Содер­жание углеводов высокое -10%. Молекулярная масса в основном, одинакова с IgG1, а у некоторой части популяции молекул IgA она промежуточная между IgA и IgM. Как и у других иммуноглобулинов, восстановление приводит к распаду молекулы на тяжелые и легкие цепи. Характерны тяжелые цепи.

IgA в сыворотке крови человека содержится в относительно большем количестве, чем IgМ и составляет около 19% от общего количества иммуноглобулинов (Hobby, 1971). В сыворотке крови многих видов животных, в частности овец и крупного рогатого скота, IgM преобладает над IgA. Значительное количество этого белка обнаружено в лимфе, где концентрация его в 2-18 раз вы­ше, чем в крови (Стефани, 1971). Антитела найдены и в содержи­мом кишечника и фекалиях, 80% которых приходится на долю IgА. Антитела, выделяющиеся в кишечник в устойчивой к гидролизу форме, играют важную роль в защите организма от кишечных ин­фекций (Fomsi, Yrey, 1972). IgА находится на поверхности сли­зистых оболочек и активно участвует в местной иммунологической защите (Герберт, 1974).