Ранние работы были сфокусированы на идентификации именно коллагена, поскольку он может быть детектирован в костях с помощью электронной микроскопии вследствие своей уникальной фибриллярной структуры [1]. И действительно, в целом ряде исследований коллагеновые микроструктуры были хорошо видны под электронным микроскопом в остатках костей динозавров, мамонтов и других ископаемых животных [6, 7, 13, 36–38]. Продемонстрировано, однако, что сохранение даже высокого уровня микроструктур не указывает с необходимостью на действительное наличие белковых молекул коллагена (структуры просто сохраняют их форму). В видимых коллагеновых структурах далеко не всегда идентифицируются специфические для этого белка аминокислоты [37] и не всегда такие структуры реагируют с антителами к коллагену [39].

Отсюда вывод: обнаружение под электронным микроскопом даже хорошо сохранившихся коллагеновых структур (и сосудистых стенок) внутри ископаемых костей не указывает однозначно на присутствие в них самого белка, поэтому ни к каким "сенсационным" креационистским выводам такие структуры в костях, например, динозавра [7], приводить не должны. Наверное, даже эти уже безколлагеновые образования вряд ли способны выдержать миллионы лет, но доказательств тому нет, поскольку в них, по-видимому, часто отсутствует лабильный органический материал (как в упомянутых выше псевдоморфозах песчаных мумий динозавров).

Представленные же в табл. 1 данные, в том числе по коллагену, отражают действительную идентификацию белковых фрагментов. Во всех перечисленных случаях действительно выделили и/или детектировали части белков. Наиболее сохранными оказываются, понятно, коллаген, кератины и остеокальцин, а наименее — более лабильные и более сложные белки с глобулярной структурой, в частности альбумин.

Имеется, однако, одно важное и фундаментальное исключение, связанное с работами все той же доктора Мэри Швейцер.

1. Кератины — белки, формирующие волосы, перья, чешую и т.п. образования. Вследствие жесткости своей молекулярной структуры очень устойчивы к внешним воздействиям. Бета-кератин для современных животных обнаружен только у рептилий и птиц (чешуя, перья) [34].

2. Представлена продолжительность периода или эпохи.

3. Коллаген. Соединительная ткань организма формирует хрящи, сухожилия, связки, остов костей и т.д. Механическая и поддерживающая функция этой ткани обеспечивается нерастворимыми нитями, образованными высокополимерными соединениями коллагена — самого распространенного белка животных. Мономеры коллагена представляют собой трехнитевые белковые "тяжи", которые связываются друг с другом поперечными молекулярными связями (сшивками), образуя коллаген. Такая жесткая структура обеспечивает механическую прочность при сопутствующей эластичности [34].

4. Остеокальцин — низкомолекулярный костный белок, содержащий много глутаминовой кислоты; специфичен для костей.

5. Результаты авторов из мормонского университета (США), по-видимому, спорны: имеется комментарий на данную работу ведущих молекулярных палеонтологов [35].

5. Фрагменты гемоглобина из кости тиранозавра (Tyrannosaurus rex)

В 1990 г. в восточной части штата Монтана выкопали останки тиранозавра. Почти сразу же (возможно, под влиянием фильма С. Спилберга), на Биологическом факультете университета штата Монтата, в г. Бозмене (Bozeman), США, началось исследование его костей в аспекте молекулярной палеонтологии. Работы проводились в группе ассистента профессора, доктора биологических наук (Ph.D.) Мэри Швейцер (Mary Higby Schweitzer). Руководителем лаборатории являлся (и является до сих пор) профессор Джек Хорнер.

Если посмотреть в Интернете страничку, посвященную сведениям о докторе М. Швейцер [40], то на фото перед вами предстанет симпатичная и жизнерадостная особа, имеющая, несмотря на свой не очень-то значительный возраст, солидный послужной список и, по-видимому, высокую профессиональную квалификацию. Именно доктор Мэри может ныне считаться, полагаю, одним из ведущих мировых исследователей в области молекулярной палеонтологии.

Программная экспериментальная работа, посвященная изучению макромолекул в кости тиранозавра, опубликована в трудах АН США и, как все статьи этого издания, полностью помещена в Интернете (Schweitzer M.H. et al., 1997) [8]. Последнее позволяет углубленно ознакомиться со всеми методическими тонкостями и выводами авторов без посещения специальной библиотеки. Специалисту видна тщательность при выполнении экспериментов, адекватность методов и достоверность полученных результатов.

Хотя нашей задачей не является рассмотрение узких специальных вопросов биохимии и иммунохимии, все же придется разъяснить, что сделано и как. Иначе будет непонятно, да и слишком важна проблема.

Из участка кости с видимыми под микроскопом сосудистыми стенками провели экстракцию белкового материала. Такового было получено, с позиций биохимика-аналитика, ощутимое количество — порядка 1 мг. Фрагменты распавшихся белков (полипептиды и пептиды) явно имели небольшой размер, поскольку, как указывают авторы, они не идентифицировались при электрофорезе в денатурирующих условиях [8]. Последний метод — это стандартный подход при разделении белковых смесей в соответствии с их молекулярной массой, и белки хорошо видны на электрофореграмме (при стандартных условиях опыта), только когда они имеют молекулярную массу не менее 6.000–10.000 "углеродных единиц" (вспомним школьную химию: углеродная единица — это 1/12 от массы обычного нам изотопа углерода 12C). Масса средней аминокислоты (всего их 22) составляет 140 у.е. (от 89 до 240 у.е.; большинство 120–150 у.е.). Следовательно, чтобы белок был хорошо "виден" при электрофорезе, он должен состоять из 40–70 аминокислот. Но в белковом экстракте из кости тиранозавра такие полипептиды не обнаруживались, следовательно, фрагменты оказались меньшими.

Априори было ясно, что основную часть должны составлять фрагменты именно гемоглобина — наиболее "обильного" белка крови (сравним только альбумин) — ведь экстрагировали те участки кости, где локализовались видимые под микроскопом стенки сосудов.

Далее авторы иммунизировали белковым экстрактом крыс. Обычно иммунизируют кроликов или морских свинок (у последних иммунный ответ сильнее, а от кроликов — больше материала), но в данном случае, в связи с малым количеством белкового экстракта, пришлось, наверное, выбрать крыс, которые меньше кроликов и свинок.

Иммуноген (экстракт) вместе с адъювантом Фрейнда (стандартный способ усилить иммунный ответ) вводили двум крысам, и у обеих выработались антитела (последнее указывает, что иммуногенность была достаточно стабильна; значит, фрагменты не являлись совсем уж ничтожными). Хорошо известно, что степень иммуногенности (т.е. способность вызывать выработку антител у животных) очень зависит от размера белковой или пептидной молекулы. Невозможно выработать антитела против фрагмента белка с молекулярной массой менее 1000, т.е. состоящего из порядка 7–8 аминокислот (см., например, [41]).