К сцепляющим соединениям может быть отнесен так называемый фокальный контакт, характерный для фибробластов. В этом случае клетка соединяется не с соседней клеткой, а с элементами внеклеточного субстрата. В образовании фокального контакта также принимают участие актиновые микрофиламенты. К заякоривающим межклеточным соединениям относятся и десмосомы. Это тоже парные структуры, представляющие собой небольшую площадку или пятно диаметром около 0,5 мкм. Со стороны цитоплазмы к плазматической мембране прилежит слой белков, в состав которого входят десмоплакины. В этом слое заякореваются пучки цитоплазматических промежуточных филаментов. С внешней стороны плазмолеммы соседних клеток в области десмосом соединяются с помощью трансмембранных доменов белков — десмоглеинов. Каждая клетка эпидермиса кожи может иметь до нескольких сотен десмосом.

Функциональная роль десмосом заключается главным образом в механической связи между клетками. Десмосомы связывают друг с другом клетки в различных эпителиях, в сердечных и гладких мышцах. Полудесмосомы связывают эпителиальные клетки с базальной мембраной.

3.1 Точечные межклеточные контакты

Точечные — контакт образуется на небольшом по площади участке цитомембран соседних клеток.

3.2 Адгезионные пояски

Адгезионные пояски — контакт окружает по периметру всю клетку в виде пояса, располагается в верхних отделах боковых поверхностей эпителиальных клеток.

В области контакта в цитомембрану встроены специальные трансмембранные белки — кадгерины, которые соединяются с кадгеринами другой клетки. Для соединения кадгеринов нужны ионы кальция.

Со стороны цитоплазмы к кадгеринам присоединяются белки, β-катенин, α-катенин, γ-катенин, PP-120, EB-1, и к ним присоединяются актиновые микрофиламенты.

3.3 Адгезионные соединения между клеткой и матриксом

Контакт образуется на небольшом по площади участке. В месте контакта в цитомембрану встроены трансмембранные белки α- и β-интегрины, которые соединяются с элементами межклеточного матрикса.

Со стороны цитоплазмы к интегринам присоединяются несколько промежуточных белков (тензин, таллин, α-актинин, винкулин, паксиллин, фокальная адгезионная киназа), к которым присоединяются актиновые микрофиламенты.

Винкулин - молекула белка размером 1066 аминокислот (что характерно для человека и цыпленка) содержит 2 домена, которые получаются при протеолизе белка. N-концевой глобулярный домен, 95кДа. С-концевой удлиненный домен, 30кДа. Обе части белка соединены пролин-богатым участком длиной 41 аминокислота, где и находятся 2 сайта действия протеазы. Винкулин-α и Винкулин-β - изоформы винкулина с молекулярной массой 130 кДа , названные метавинкулином , который экспрессируется в гладких, поперечно-полосатых и сердечной мышцах. Обе формы получаются путем альтернативного сплайсинга 19 экзона. Он присутствует в метавинкулине между 915 и 916 положением γ- винкулина.

Таллин - связывается непосредственно с цитоплазматическим доменом интегрина. Субъединица талина с массой 215-235 кД димеризуется с образованием длинной гибкой молекулы. На молекуле имеется сужение, чувствительное к Са-зависимой протеазе II. При этом талин разрезается на два неравных фрагмента - 200кД и 47 кД. Участок связывания интегрина находится на малом фрагменте. На большом фрагменте находится участок связывания винкулина.

Тензин - белок, кепирующий актиновые филаменты с их плюс концов.

Паксиллин- молекулярная масса 68 кД.

α-актинин- в клетках хороидного плексуса(однослойный секреторный эпителий, выстилающий желудочки мозга) альфа-актинин локализован главным образом в апикальной мембране и связываются предпочтительно с Na/К-АТФазой , но не обнаруживаются вблизи базолатеральной мембраны, где находится белок полосы 3. α-актинин связывает актиновые филаменты в пучки и сети in vitro и локализуется в ламеллиподии. Различные изоформы частично разделяются пространственно между разными областями локализации актина, причем актинин 1 и актинин 4 локализуется в раффлах. Клетки Dictyostelium , лишенные α-актина, не обнаруживают дефектов двигательной активности за исключением клеток с отсутствием гомолога филамина, что заставляет предположить структурную совместимость этих кросслинкеров в ламеллиподии. В синтетических кометных хвостах актина, недостаток α-актинина проявляется в образовании менее компактной структуры хвоста, подтверждая кросслинкующую функцию этого белка.

3.4 Десмосомы

Десмосомы - кнопковидные межклеточные контакты, скрепляющие клетки друг с другом. С цитоплазматической стороны к ним прикрепляются промежуточные филаменты, которые формируют структурный остов цитоплазмы, выдерживающий большие силы натяжения. Таким образом, через десмосомы промежуточные филаменты соседних клеток опосредованно объединяются в непрерывную сеть по всей ткани. Таким образом десмосомы действуют в качестве заклепок, распределяющих силы натяжения или разрыва по эпителиальному слою.

Тип промежуточных филаментов, прикрепленных к десмосомам, зависит от типа клеток: в большинстве эпителиальных клеток к десмосомам прикреплены кератиновые промежуточные филаменты; в клетках сердечной мышцы - десминовые промежуточные филаменты . Сеть промежуточных филаментов в десмосоме ассоциирована с плотной бляшкой на цитоплазматической поверхности контактной плазматической мембраны . Десмосомы - наиболее распространенные адгезионные элементы в эпителиях и сердечной мышце . В отличии от кадхериновой адгезии, десмосомы связаны с промежуточными филаментами (в эпителии - с цитокератинами , а в сердце - с десминовыми филаментами). Вместе десмосомы и промежуточные филаменты формируют в тканях непрерывную сеть. Адгезионные рецепторы в десмосомах - члены суперсемейства кадгеринов, десмоколлины и десмоглеины (это трансмембранный гликопротеин с молекулярной массой около 150 кД., цитоплазматическая негликозилированная часть десмоглеина входит в состав бляшки десмосомы, а наружная гликозилированная часть достигает центрального диска и врастает в него), среди которых встречаются тканеспецифически экспрессирующиеся изоформы.

Десмоглеины и десмоколлины прикреплены к промежуточным филаментам при помощи нескольких цитоплазматических белков, таких как десмоплакины и плакоглобин. Десмоплакины имеют определенную гомологию с белками промежуточных филаментов и, по- видимому, связаны непосредственно с ними.

Плакоглобин (белок с молекулярной массой 83 кД, обнаруживающийся в адгезионных межклеточных контактах) связывается с цитоплазматическим участком некоторых десмоглеинов и десмоколлинов (белок с молекулярной массой 240 кД, вероятно, непосредственно участвующий в заякоривании промежуточных филаментов) и возможно является центральным пунктом в формировании десмосомы и прикреплении цитокератиновых филаментов. Плакоглобин, имеющий гомологию с β-катенином, также участвует в трансдукции сигналов.

Десмосомы и цитокератины обеспечивают механическую прочность, необходимую для поддержания целостности эпидермиса. Система десмосом и промежуточных филаментов в других тканях, по-видимому, имеет сходную роль.