Молекула ДНК в ядре клетки не существует изолированно сама по себе. Она окружена связанными с ней белками. Но белки не принимают участия в передаче наследственной информации.

Основными белками, локализованными в ядре клеток и связанными с ДНК, являются специальные белки, называемые гистонами. Гистоны обладают основными (щелочными) свойствами благодаря высокому содержанию в них основных аминокислот. По-видимому, их действие компенсирует в некоторой степени кислотные свойства нуклеиновых кислот. По преобладающему содержанию аминокислот выделяют пять важнейших гистонов: гистон Н1 имеет высокое содержание лизина, гистон Н2b лизина содержит меньше, чем предшествующий гистон, гистон Н2а имеет высокое содержание лизина и аргинина, гистон Н3 содержит большое количество аргинина, гистон Н4 богат аргинином и глицином.

Помимо ядерной ДНК, эукариотические клетки содержат небольшое количество цитоплазматической ДНК, т. е. ДНК, которая располагается в цитоплазме, за пределами ядра. Эта ДНК называется внеядерной. На долю внеядерной ДНК приходится около 0,1- 0,2 всей клеточной ДНК. Внеядерная ДНК отличается от ядерной составом азотистых оснований и молекулярной массой. Она находится в митохондриях - постоянно присутствующих внутриклеточных органоидах, участвующих в преобразовании энергии в клетке. Небольшое количество ДНК содержат некоторые пластиды растительных клеток, в частности хлоропласты, — пластиды, имеющие хлорофилл и участвующие в процессе фотосинтеза.

Структура белка.

Структура Белков - 3-х мерная структура миоглобина с выделеными α -спиралями.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 20 основных аминокислот(которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде поcледовательности нуклеотидов, причем одной аминокислоте соответсвует одна или несколько последовательностей из трех нуклеотидов - так называемых триплетов или кодонов. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов.

Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна (не принимает участие в образовании пептидной связи): -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу. Белки длиной от 2 до 100 аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации - протеинами, хотя это деление весьма условно.

Уровни структуры белка

Кроме последовательности (первичной структуры), крайне важна трехмерная структура белка. Она формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, т.е. сворачивание). Выделяют четыре уровня структуры белка:

Первичная структура

— последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная Структура Белка состоит из ассоциаций локальных фрагментов. Здесь показаны две: сиреневым выделена α сприль, желтым β слои, и белым регионы без вторичной структуры.

Вторичная структура

— локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространенные мотивы вторичной структуры белков:

· α-спирали;

· π-спирали;

· 310-спирали;

· β-листы;

· неупорядоченные фрагменты.

Третичная структура

— пространственное строение полипептидной цепи - взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);

· ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);

· водородные связи;

· гидрофобные взаимодействия.

Четверичная структура

— субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Синтез белка и РНК

Информационная РНК, несущая сведения о первичной структуре белковых молекул, синтезируется в ядре. Пройдя через поры ядерной оболочки, и-РНК направляется к рибосомам, где осуществляется расшифровка генетической информации — перевод ее с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Аминокислоты, из которых синтезируются белки, доставляются к рибосомам с помощью специальных РНК, называемых транспортными (т-РНК). В т-РНК последовательность трех нуклеотидов комплементарна нуклеотидам кодона в и-РНК. Такая последовательность нуклеотидов в структуре т-РНК называется антикодоном. Каждая т-РНК присоединяет определенную, «свою» аминокислоту, при помощи ферментов и с затратой АТФ. В этом состоит первый этап синтеза. Для того чтобы аминокислота включилась в цепь белка, она должна оторваться от т-РНК. На втором этапе синтеза белка т-РНК выполняет функцию переводчика с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Такой перевод происходит на рибосоме. В ней имеется два участка: на одном т-РНК получает команду от и-РНК — антикодон узнает кодон, на другом — выполняется приказ — аминокислота отрывается от т-РНК. Третий этап синтеза белка заключается в том, что фермент синтетаза присоединяет оторвавшуюся от т-РНК аминокислоту к растущей белковой молекуле. Информационная РНК непрерывно скользит по рибосоме, каждый триплет сначала попадает в первый участок, где узнается антикодоном т-РНК, затем на второй участок. Сюда же переходит т-РНК с присоединенной к ней аминокислотой, здесь аминокислоты отрываются от т-РНК и соединяются друг с другом в той последовательности, в которой триплеты следуют один за другим.

Генетический код

Генетический код — это система расположения нуклеотидов в нити ДНК, обусловливающая соответствующую последовательность расположения аминокислот в белке. Генетический код передается по наследству и определяет свойства организмов. Он может меняться в результате мутаций, которые бывают положительными и меняют его в сторону, благоприятную для организма, или, что бывает чаще, в неблагоприятную или даже губительную для конкретного организма.