МОНОАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В группу моноаминокарбоновых входят аминокислоты, содержащие одну аминную и одну карбоксильную группу. Сюда относятся слейдующие аминокислоты: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу серин, треонин и серусосодержащие кислоты - цистеин, цистин и метионин.

Строение этих аминокислот видно из приведенных ниже формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп.

ДИАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В эту группу входят три аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин.

При растворении этих аминокислот в воде они будут проявлять основные, т.е. щелочные, свойства, так как у них преобладают аминные группы. При электрофорезе эти аминокислоты направятся к катоду.

МОНОАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В эту группу входят имеющие одну аминную и две карбоксильных группы. Сюда относятся: аспарагиновая и глютаминовые кислоты. В водной среде эти кислоты будут давать, кислую реакцию, а при электрофорезе они направятся к аноду. Аспарагиновая кислота была открыта в 1884 г., глютаминовая ─ 1886 г. В белковых веществах эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль в соединениях, связывающих аммиак и являющиеся донаторами аммиака в тканях.

ДИАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В белках, выделенных из некоторых бактерий, найдена аминокислота, содержащая две карбоксильных и две аминных группы. Эта кислота получила название диаминопимелиновой.

ГОМОЦИКЛИЧЕСКИЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ) АМИНОКИСЛОТЫ.

К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин), открытый в 1846 г., и фенилаланин, открытый 1880 г. Эти кислоты играют важную роль в организме.

ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ.

В ряду гетероциклических аминокислот встречаются слейдующие аминокислоты: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. По своей химической природе эти аминокислоты являются производными гетероциклических соединений.

Пролин и оксипролин содержат в своём составе гетероцикл пирродилина, гистидин - имидазол, а триптофан - индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани - коллагенах.

Гистидин и триптофан встречаются в большинстве белков, как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма.

Мы рассмотрели строение аминокислот, которые получается в результате гидролиза белковых веществ. Некоторые из этих аминокислот считаются незаменимыми, так как они не могут синтезироваться в организме человека и должны быть обязательно доставленны с пищей. К числу незаменимых аминокислот относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин.

ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА АМИНОКИСЛОТЫ.

Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствие этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь соли окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реакция Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотистые кислоты) и др.

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ.

Вопрос о строении белковых веществ впервые был поставлен А.Я.Данилевским в 1888 г. Он высказал предположение, что аминокислоты соединяются в белках по типу пептидов, т.е. за счёт своих аминных и карбоксильных групп.

Данилевский считал, что белки состоят из полипептидных цепей, которые в свою очередь соединяются между собой за счёт дополнительных связей, благодаря чему они обладают большой прочностью. Этими дополнительными связями могут быть связи за счёт сульфигидридных групп цистеина, за счёт гидроксильных и карбоксильных групп оксикислот - тиразина, серина и др. и, наконец, за счёт водородных атомов, присоединённых к азоту.

Атомы, водорода, согласно схеме, как бы распределяются между атомом кислорода одной пептидной цепи и атомом азота - другой и таким образом связывают полипептиды друг с другом в виде мостиков из водорода. Из известных нам 22 аминокислот может получиться огромное количество различных белковых веществ у живых организмов. Отдельные белки, встречающиеся в организмах, отличаются один от другого не только составом аминокислот, но и порядком их сочетания.

В 1902 г. Фишер подтвердил теорию А.Я.Данилевского о том, что аминокислоты связаны между собой именно по типу кислотных амидов (─CO─NH).Впоследствии Фишер и Абдергальден произвели синтез полипетидов вне организма, пользуясь хлорангидридами аминокислот. Они получили полипептид, состоящий из 19 аминокислот. Это соединение, хотя и давало биуретовую реакцию, не обладало всеми свойствами природных белков. А.Я.Данилевский также получил белковоподобное соединение, но в отличие от Абдергальдена и Фишера он использовал не чистые аминокислоты, а пептоны, образовавшиеся при гидролизе белка.

Несмотря на большие успехи в области изучения строения белковых молекул, мы в настоящее время ещё не знаем точной структуры их, а потому до сих пор никому не удалось получить искусственный белок.

Различают видовую и тканевую специфичность белков, т.е. различают белковые вещества у разных видов животных и белковые вещества различных тканей у одного и того же животного. Например, аминокислотный состав белковых веществ различных животных неодинаков.

Эти три белка - фибриноген, гемоглобин и казеин - отличаются один от другого процентным содержанием тех или иных аминокислот, кроме того, эти белки могут отличаться и порядком сочетания аминокислот в молекулах. При однаковом количестве аминокислот в белке они могут в разной последовательно соединяться между собой. Как архитектор из одинакового количества кирпичей может построить разной формы здания, так и природа из одинакового количества аминокислот может построить различные белковые молекулы.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ.

Все белковые соединения, встречающиеся в природе, разделяются на две большие группы: простые ─ протеины и сложные ─ протеиды. В простых белках содержатся только аминокислоты. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят ещё и вещества различной природы: углеводы, липоиды, пигменты, нуклеиновые кислоты и т.д.

В схеме приведённой ниже, даны основные представители белков, встречающихся в животных тканях.

СЛОЖНЫЕ (протеиды):

альбумины, гистоны, протамины, нуклеротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, глобулины, склеропротеины фосфопротеиды, липопротеиды

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ.

Альбумины и глобулины широко распространены в природе. Их много в плазме крови, сыворотке молока и в тканях организмов.В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами имеется определённое соотношение ─ альбумино-глобулиновый коэффициент (А\Г). Альбумины отличаются от глобулинов незначительным содержанием гликокола и большим количеством серусодержащих аминокислот. Альбумины легко растворяются в воде, в то время как глобулины в воде практически нерастворимы, но легко растворяются в растворах слабой солевой концентрации, чем и пользуются для отделения альбуминов от глобулинов. Альбумины находятся в более мелком дисперсном состоянии, чем глобулины, поэтому, они труднее выпадают в осадок. Их молекулярный вес меньше, чем у глобулинов.