Расщепление.

Расщепление в желудке (кислая среда).

Всасывание в тонком кишечнике.

На нужды организма: CO2, Н2О, NH3 -выведение.

(аминокислоты выстраиваются в

различные последовательности).

Жиры Углеводы.

белки

(алиментарная дистрофия – необратимая)

Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.

1. Транскрипция – процесс считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК полимеразой. Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция производится одним или несколькими генами, отвечающих за синтез определённого белка. У прокариотов этот участок называется опероном.

2. В начале каждого оперона находится площадка для РНК полимеразы – промотр – специальная последовательность нуклеотидов РНК, которую фермент определяет благодаря химическому средству. Присоединяется к просмотру и начинается синтез иРНК. Дойдя до конца оперона фермент встречает сигнал (определённую последовательность нуклеотидов), который означает конец считывания.

Стадии процесса:

1. Связывание РНК полимеразы с промотором.

2. Инициация – начало синтеза.

3. Элонгация – рост цепочки РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.

4. Терминация – завершение синтеза.

Трансляция – происходит в ядре на рибосомах.

Этапы:

1. Аминокислоты доставляют тРНК к рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты. На вершине тРНК имеется последовательность трёх нуклеотидов, компланарных нуклеотидам кодона в иРНК, - антикодон. Фермент определяет антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту.

2. На рибосоме тРНК переводит с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от тРНК.

3. Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.

Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом.

Строение белков.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО - NН -

· Дипепетиды

· Полипептиды.

Мономерами белков являются аминокислоты.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.

Существуют:

· Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.

· Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.

Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH3 – CHNH2 – COOH

H – O - - CH2 – CHNH2 – COOH

Структура белков.

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной.

Типы структур:

· Первичная – определяется последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 101300 длиной каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный процесс.

· Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены наружу.

· Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в клубок. Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).

· Четвертичная структура – некоторые белки, например гемоглобин и инсулин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.

В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

История вопроса.

В настоящее время строение и функции большинства белков известны. История изучения белков началась с исследования Беккари (1878г), который впервые из пшеничной муки выделил белковое вещество, названное им ''клековиной''.

В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-S- химических группировок.

В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.

В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка.

В 1953 г. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (гормон поджелудочной железы), а через 10 лет уже тот же инсулин был получен путем искусственного синтеза из аминокислот. Совершенствование методов исследования достигло такого уровня, что в настоящее время изучение структуры белковой молекулы является относительно простым делом и для большего количества белков установлено их строение (аминокислотный состав и аминокислотное строение).

Перспективы.

У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет. Синтез белков - очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи.

А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти.