Содержание

1. Введение. Обзор комплексов. Функциональное строение порфиринов

2. Гемоглобин – строение, механизмы работы

3. Общий путь образования тетрапиррольных предшественников (синтез основы).

4. Синтез гемоглобина и хлорофилла

• Биосинтез протогема
• Биосинтез хлорофиллов

5. Заключение.

6. Список использованной литературы

Введение.

Комплексные соединения в организмах обычно координируются ионами переходных металлов, например Mn, Co, Fe V(т.н. «биологически активных»). Содержание этих металлов в организмах очень мало, и уже из этого можно сделать предположение, что значение комплексов (доказанное прямым опытом – это почти всегда так) должно быть связано с катализом, т.к. именно активные катализаторы могут способствовать быстрым изменениям состава вещества, действуя в малых концентрациях. Также, комплексы переходных металлов могут играть роль переносчиков групп атомов и целых молекул, закреплять молекулы в определенном положении, поворачивать их, поляризовать и т.п. Металлы-комплексообразователи (таб.1) относятся к группе «жизненно важных», т.е. присутствуют во всех здоровых тканях человека и диапазон их концентраций практически постоянен в каждой ткани, а исключение из организма приводит к тяжелым последствиям.

(!!!здесь 24Энтера!!!для таблицы!!!)

Обзор комплексов. Значение порфиринов.

Для живых организмов(животных, растений, бактерий) очень важны комплексные соединения металлов, в которых четыре координационных места занимает одна и та же частица, называемая порфином, содержащая четыре пирролоподобных цикла, соединенных =СН-группами (рис. 1):

Производными порфина являются порфирины. В порфиринах, в отличие от порфина, имеются боковые цепи вместо некоторых из 8 периферических пиррольных атомов водорода. Расположение и вид заместителей определяют название и специфические функции, соответствующего производного. В нормальном обмене веществ человека участвует т.н. Изомер III. Изомер I в значительных количествах появляется при довольно редком дефекте метаболизма. Остальные изомеры у человека не встречаются.

Некоординированные («чистые») порфирины не проявляют биологической активности в организме человека, они работают только в комплексе с металлами (гем – комплекс порфирина и иона железа). В некординированном виде порфирины встречаются в качестве пигментов в скорлупе яиц, птичьих перьях и покровах червей.

Порфирины – это ярко окрашенные соединения. К ним в настоящее время относятся представители многочисленного класса циклических ароматических соединений, содержащих многоконтурную сопряженную систему, в основе которой лежит шестнадцатичленный макроцикл, состоящий из четырех молекул пиррола и мостиков. У порфиринов, имеющих красный цвет, пирролы соединены между собой метиновыми мостиками, и тогда макроцикл носит название «порфин»(1). В хлорофиллах, для которых характерна зеленая окраска, частично гидрированы один или два пиррола и молекула носит название «хлорин»(2) или «бактериохлорин»(3). Для кобаламинов, важнейшим из которых является витамин В12, все четыре кольца частично гидрированы и вместо одного метинового мостика имеется непосредственная связь между пирролами. Этот цикл называется коррином(4).

(!!!здесь 15Энтеров!!!для 1Й картинки из БИОСИНТЕЗА!!!)

В составе гемоглобина, миоглобина, цитохромов, каталазы и пероксидазы порфирины выступают в виде комплексов с ионами железа – гемов. Хлорофиллы и бактериохлорофиллы содержат магний. Витамин В12 и родственные ему кобаламины, как следует из названия, имеют в качестве центрального иона кобальт.

В организмах встречаются комплексы, в которых некоторые атомы водорода в порфине замещены на метильные и винильные остатки пропионовой кислоты (протопорфирины). Известны 15 возможных изомерных структур. Однако основной каркас этой сложной молекулы сохраняется во многих сложных веществах: гемоглобине, цитохромах, витамине В12. Ион металла замещает атомы водорода двух пиррольных колец. Связи металла с четырьмя атомами азота двух других пиррольных колец, которые лежат в одной плоскости, благодаря эффекту резонанса рассматриваются как одинаковые.

Важнейшим свойством порфиринов является наличие в молекуле координационной полости, ограниченной атомами азота, N4, имеющей радиус около 2Å и способной координировать ионы металлов М2+, М3+, М4+ и даже с большей степенью окисления. В результате комплексообразования образуются комплексные соединения порфиринов, т.н. металлопорфирины, обладающие многообразными структурными и химическими особенностями, высокой биологической и каталитической активностью. При этом металл либо занимает центр полости N4 и оказывается в экваториальной плоскости xy, образуя плоский координационный узел из атомов MN4, либо оказывается приподнятой над плоскостью, в которой лежат атомы N4 и образует координационные узлы различной геометрической структуры – от терагоналной пирамиды L(MN)4 (рис. 2) и октаэдра (L1)(L2)MN4 (рис. 3) до более сложных геометрических фигур.

Выход центрального атома из плоскости происходит, как правило, при донорно-акцепторном взаимодействии с молекулой L. Если металл М способен присоединить вторую молекулу L той же природы с противоположной стороны плоскости xy, то он возвращается в центр плоскости N4. Лиганды (L1), способные вступать в координационную сферу металла, уже занятую четырьмя атомами азота порфирина, называются аксиальными.

Возможности молекул металлопорфиринов выступать в биологических процессах в качестве биокатализаторов (ферментов) значительно расширяется в связи с специфическим строением порфиринов и их комплексов, необычайным своеобразием их свойств и чрезвычайно большим структурным многообразием. Структурное многообразие связано с многочисленными путями химической модификации молекул порфина за счет замещения атомов водорода.

Известно большое число биологических систем, в структуре которых металлопорфирины выполняют функции инициатора того или иного биологического процесса. Например, гем в составе гемопротеидов участвует в транспорте кислорода (гемоглобин), клеточном дыхании (цитохромы), утилизации пероксидов (каталаза). Наибольшее число исследований посвящено гемоглобину, гему крови, и процессам обратимой фиксации атмосферного кислорода на биологических и модельных системах.

Рассмотрим функциональные особенности и механизмы работы гемоглобина, как наиболее хорошо изученные.

Гемоглобин

Потребление атмосферного кислорода живыми организмами – важнейший биохимический процесс. Кислород транспортируется гемоглобином эритроцитов от легких к мышцам и удерживается в мышцах миоглобином. Гемоглобин и миоглобин представляют собой комплексы железа, в которых группа ферропротопорфирина (гема) содержит Fe (III) (рис.4):

Пятое координационное число занимает азот имидазола (Im) гистидинового остатка, через который осуществляется единственная связь группы гема с полипептидной цепью белка. В настоящее время известны аминокислотный состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах, выделенных из разных животных, места присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина (работы Перутца и др.). Гем локализован в расщелине между спиралями белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых субъединиц (глобулл), содержит четыре гема и, следовательно, четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может, постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом гем-группы так же как в гемоглобине. Однако, в отличие от гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой субъединицы и содержит одну гемовую единицу. Структуры окси- и дезокси-форм различны, и это различие не исчерпывается тем, что одна из них содержит молекулы кислорода, а другая – нет.