Белки в медицине
фермент
C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2
Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец виталистическим представления в теории биологического катализа, а термины "фермент" и "энзим" стали применять как равнозначные.
В наши дни ферментология - это самостоятельная наука. Выделено и изучено около 2 тыс. ферментов.
Свойства ферментов.
Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.
Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большенства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увелечении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.
Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.
Классификация ферментов.
----------------------------------------
На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.)
По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:
1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза:
2H2O2-->O2+2H2O
2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.
3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:
OH
/
R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4
\
OH
4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.
Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:
O O
// /
CH3 - C - C ---->CO2 + CH3 - C
|| \ \
O OH H
5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой:
глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат
6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.
Ферментология - молодая и преспективная наука, отделившаяся от биологии и химии и обещающая много удивительных открытий тем, кто решит заняться ею всерьез.
Литература:
Справочник школьника “ХИМИЯ” М.,”СЛОВО” 1995.
Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман “Химия 11. Органическая химия”
М., “Просвещение”,1993.
А.И.Артеменко, И.В. Тикунова М., “Просвещение” 1993.
“Химия 10-11. Органическая химия”
[ГМВ1]