Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическая ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты.

В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находятся представления о так называемых незаменимых аминокислотах. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота.

Необходимо особо подчеркнуть, что установленные «оптимальные уровни» аминокислот в питании человека не являются постоянными при любых условиях. Они могут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических или патологических состояниях.

Белки пищи прежде, чем быть использованы для построения тканей тела, предварительно расщепляются. Организмом используется для питания не сам пищевой белок, а его структурные элементы – аминокислоты и, может быть, частично простейшие пептиды, из которых затем в клетках синтезируются специфические для данного вида организма белковые вещества.

Каждый вид организма, каждый орган и каждая ткань содержат свои характерные белки, и при усвоении чужеродных белков пищи организм прежде всего лишает их видовой специфичности. Перед тем, как быть усвоенными белки должны быть разложены на индифферентный материал. Разложение белковых веществ на более простые, лишенные видовой специфичности соединения, способные всасываться в кровь через стенки кишечника, осуществляется в пищеварительных органов человека и животных путем последовательного действия ряда ферментов.

В полости рта белки никаким изменениям не подвергаются, так как в состав слюны необходимые для этого протеолитические ферменты не входят. Переваривание белков начинается в желудке. В этом процессе решающую роль играют два фактора: сильно кислая реакция желудочного сока и присутствие в нем протеолитического фермента, действующего на белки.

При переваривании белков в желудке роль протеолитического фермента играет пепсин, содержащийся в желудочном соке. Клетки слизистой желудка выделяют неактивный пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты желудочного сока превращается в активный пепсин.

Одни белки поддаются действию пепсина весьма легко, другие – труднее, а третьи совсем не перевариваются. Легко расщепляются пепсином альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи. Дробление белковой молекулы пепсином происходит так, что при этом образуются близкие по величине частицы. Однако под влиянием пепсина разрываются также и некоторые пептидные связи, находящиеся на конце полипептидной цепи. Пепсин более быстро расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот. Из каждого белка получается соответствующий ему пептон: мясной (мышцы), яичный, рыбный и т. д.

Особый интерес представляют те изменения, которые претерпевают в желудке важнейшие белки молока, в частности казеиноген. Казеиноген молока относится к группе сложных белков – фосфопротеидов, в состав которых входит довольно значительное количество ортофосфорной кислоты. Под влиянием желудочного сока казеиноген молока превращается в казеин.

Установлено, что наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного сока высокой кислотности играет гастрин – полипептид, причисляемый к группе так называемых «пищеварительных гормонов». Гастрин синтезируется в слизистой оболочке привратника (отдела желудка). Образование гастрина и поступление его в кровь резко усиливается под влиянием пищи, вводимой в желудок. Гастрин построен из семнадцати аминокислотных остатков, расположенных в следующем порядке: гли-гли-про-три-мет-глю-глю-глю-глю-глю-ала-тир-гли-три-мет-асп-фен-NH2.

Пептоны, образовавшиеся из белков под влиянием пепсина представляют собой смеси еще достаточно высокомолекулярных сложных соединений, которые в желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку.

Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов, гидролизующих как белки, так и пептоны. Пищеварительный сок в кишечнике, действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин содержится в поджелудочном соке в недеятельной форме в виде триписиногена. Под влиянием другого фермента глюкопротеидной природы – энтерокиназы – трипсиноген превращается в трипсин. Процесс превращения трипсиногена в трипсин сводится к отщепления небольшого пептида (гексопептида) с α-аминного конца полипептидной цепи. Выделение трипсина в недеятельной форме имеет большое биологическое значение. Поджелудочный сок содержит ряд других ферментов, например липазу и амилазу, представляющих собой, как и все ферменты белковые вещества. Присутствие в одном с ними растворе протеолитического фермента – трипсина – в активной форме могло бы привести к их перевариванию и разрушению еще в панкреатической железе.

Трипсин гидролитически разрушает как белки, не изменившееся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные продукты распада белков, полипептиды типа пептонов. Оптимум РН для трипсина равен 7,8. Трипсин и пепсин действуют на различные пептидные связи в молекуле белка. Трипсин особенно легко расщепляет связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина или лизина. Трипсин производит сравнительно неглубокий гидролиз белка. Только около одной трети всех пептидных связей в белковой молекуле расщепляется трипсином. Основными продуктами триптического гидролиза белка являются полипептиды. Следует отметить, что под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка могут освобождаться в небольшом количестве и свободные аминокислоты. Природы продуктов триптического гидролиза зависит от состава и строения исходного субстрата гидролиза (белка, пептона и т.п.).

Другим протолитическим ферментом, действующим в кишечнике во время пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в поджелудочной железе в неактивном состоянии, в виде двух зимогенов – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В, которые под действием трипсина переходят в кишечнике в активный химотрипсин.

Химотрипсиноген А состоит из полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислот. В зависимости от того, происходит ли активирование химотрипсиногена в результате действия трипсина или химотрипсина, образуются различные смеси химотрипсинов.