Не вращающаяся звездная система по истечении некоторого срока должна принять форму шара. Такой вывод следует из теоретических исследований. Он подтверждается на примере шаровых скоплений, которые вращаются и имеют шарообразную форму.

Если же звездная система сплюснута, то это означает, что она вращается. Следовательно, должны вращаться и эллиптические галактики, за исключением тех, из них, которые шарообразны, не имеют сжатия. Вращение происходит вокруг оси, которая перпендикулярна главной плоскости симметрии. Галактика сжата вдоль оси своего вращения. Впервые вращение галактик обнаружил в 1914 г. американский астроном Слайфер.

Особый интерес представляют галактики с резко повышенной светимостью. Их принято называть радиогалактиками. Наиболее выдающаяся галактика Лебедьl. Это слабая двойная галактика с чрезвычайно тесно расположенными друг к другу компонентами, являющимися мощнейшим дискретным источником. Объекты подобные галактике Лебедьl безусловно очень редки в метагалактике, но Лебедьl не единственный объект подобного рода во Вселенной. Они должны находиться на громадном расстоянии друг от друга (более 200Мпс).

Поток проходящего от них радиоизлучения в виду большого расстояния слабее, чем от источника Лебедьl.

Несколько ярких галактик, входящих в каталог NGC, также отнести к разряду радиогалактик, потому что их радиоизлучение аналогично сильное хотя оно значительно уступает по энергии световому. Из этих галактик NGC 1273, NGC 5128, NGC 4782 и NGC 6186 являются двойными. Одиночные NGC 2623 и NGC 4486.

Звездоподобные источники радиоизлучения были названы квадрами. Сейчас их открыто более 1000. Блеск квадра не остается постоянным. Массы квадров достигают миллиона солнечных масс. Источник энергии квадров до сих пор не ясен. Есть предположения, что квадры – это исключительно активные ядра очень далеких галактик.

Живая природа.

Белки. Состав. Первичное, вторичное, третичное и четвертичное строение. Роль белков.

Состав белков

Пептидная связь.

Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков a-аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH3+CHRCOO – . Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидной связью между a-амино- и a-карбоксильными группами. Пептидная связь между двумя a-аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков a-аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс.

Элементный состав белков.

Изучая химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, - строение их мономеров. Для ответа на первый вопрос определяют количественный и качественный состав химических элементов белка. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

Содержание основных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%. Кроме того, содержание азота в других органических веществах мало. В соответствии с этим было предложено определять количество белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают коэффициент 6,25 и получают количество белка.

Для определения химической природы мономеров белка необходимо решить две задачи: разделить белок на мономеры и выяснить их химический состав. Расщепление белка на его составные части достигается с помощью гидролиза – длительного кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз). Наиболее часто применяется кипячение при 110 ° С с HCl в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата. Для этой цели применяют различные методы, чаще всего – хроматографию ( подробнее – глава “Методы исследования…”). Главным частью разделенных гидролизатов оказываются аминокислоты.

Аминокислоты

В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу – NH2.

Строение белков

В структуре любого белка существует несколько степе­ней организации:

1. Первичная структура белка — специфическая последо­вательность аминокислот в полипептидной цепи.

2.

Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы —NH— и кар­бонильной группы — СО—, которые разделены четырь­мя аминокислотными фрагментами).

3. Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за счет вза­имодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:

· дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,

· сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и гидроксильной (-ОН),

· солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH2).

4. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями.

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка.

Роль белков.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.